蛋白质结构与功能的关系TheRelationofStructureand.ppt
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1、蛋白质结构与功能的关系The Relation of Structure and Function of Protein,第 三 节,(一)一级结构是空间构象的基础,一、蛋白质一级结构与功能的关系,天然状态,有催化活性,尿素、 -巯基乙醇,去除尿素、-巯基乙醇,非折叠状态,无活性,(二)一级结构与功能的关系,例:镰刀形红细胞贫血,这种由蛋白质分子发生变异所导致的疾病,称为“分子病”。,(一)肌红蛋白与血红蛋白的结构,二、蛋白质空间结构与功能的关系,目 录,Hb与Mb一样能可逆地与O2结合, Hb与O2结合后称为氧合Hb。氧合Hb占总Hb的百分数(称百分饱和度)随O2浓度变化而改变。,(二)血红
2、蛋白的构象变化与结合氧,肌红蛋白(Mb)和血红蛋白(Hb)的氧解离曲线,* 协同效应(cooperativity),一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚体中另一个亚基与配体结合能力的现象,称为协同效应。 如果是促进作用则称为正协同效应 (positive cooperativity)如果是抑制作用则称为负协同效应 (negative cooperativity),血红素与氧结合后,铁原子半径变小,就能进入卟啉环的小孔中,继而引起肽链位置的变动。,变构效应(allosteric effect),蛋白质空间结构的改变伴随其功能的变化,称为变构效应。,(三)蛋白质构象改变与疾病,蛋
3、白质构象疾病:若蛋白质的折叠发生错误,尽管其一级结构不变,但蛋白质的构象发生改变,仍可影响其功能,严重时可导致疾病发生。,蛋白质构象改变导致疾病的机理:有些蛋白质错误折叠后相互聚集,常形成抗蛋白水解酶的淀粉样纤维沉淀,产生毒性而致病,表现为蛋白质淀粉样纤维沉淀的病理改变。,这类疾病包括:人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病等。,疯牛病中的蛋白质构象改变疯牛病是由朊病毒蛋白(prion protein, PrP)引起的一组人和动物神经退行性病变。正常的PrP富含-螺旋,称为PrPc。PrPc在某种未知蛋白质的作用下可转变成全为-折叠的PrPsc,从而致病。,第四节,蛋白质的理化性
4、质与分离纯化The Physical and Chemical Characters and Separation and Purification of Protein,(一)蛋白质的两性电离,一、理化性质,蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中某些基团,在一定的溶液pH条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团。,* 蛋白质的等电点( isoelectric point, pI) 当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。,(二)蛋白质的胶体性质,蛋白质属于生物大分子之一,分子量可自1万至100万
5、之巨,其分子的直径可达1100nm,为胶粒范围之内。,* 蛋白质胶体稳定的因素颗粒表面电荷水化膜,水化膜,溶液中蛋白质的聚沉,(三)蛋白质的变性、沉淀和凝固,* 蛋白质的变性(denaturation)在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。,造成变性的因素如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等 。,应用举例临床医学上,变性因素常被应用来消毒及灭菌。此外, 防止蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂(如疫苗等)的必要条件。,若蛋白质变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可恢复或部分恢复其原
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