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http:/www.cc98.org/dispbbs.asp?boardID=241&ID=4102195多项选择D1. 下列方法中哪一种不能将谷氨酸和赖氨酸分开?A电泳 B阴离子交换层析 C阳离子交换层析 D凝胶过滤 B2. 在什么情况下，一种蛋白质在电泳时既不向正级移动，也不向负极移动，而停留在原点？A发生蛋白质变性B电极缓冲液的 pH 正好与该蛋白质的 pI 相同C电极缓冲液的 pH 大于该蛋白质的 pID电极缓冲液的 pH 小于该蛋白质的 pIAC3. 可用于蛋白质分子量测定的方法包括 A: SDSPAGE B: 亲和色谱 C: 排阻色谱 D: 透析ACD4.分离纯化中可用于物质浓缩的方法包括A. 沉淀； B. 吸附 C. 超滤 D 透析.A5. 用于分离纯化时其方法的原理与被分离物质的分子量有关的是A.SDS-PAGE B.离子交换色谱 C. 超滤 D 抽提ABCD6. 影响电泳的外界因素有：A.电泳介质的 pH 值 B.电场强度 C.缓冲溶液的离子强度 D.电渗作用ABC7. 聚丙烯酰胺凝胶电泳具有下列哪些效应：A.浓缩效应 B 电荷效应 C 分子筛效应 D 扩散作用ABC8. 提取核酸的方法有：A 苯酚法 B 氯仿-异戊醇法 C SDS 法 D 核酸酶法ABCD9. 血清醋酸纤薄膜电泳结果的条带包括下列哪些蛋白：A 白蛋白 B 2-球蛋白 C -球蛋白 D -球蛋白ABC10.测定核酸含量的方法有：A 定磷法 B 定糖法 C 紫外分光光度法 D 定碳法单选紫外法定量检测核酸选用的波长是 AA. 260nm B.280nm C.254nm D.230nm下列不是用于蛋白质定量测定的方法是 CA.福林酚法 B.考马斯亮蓝法 C.定磷法 D.双缩脲法下列方法与免疫学原理没有关系的是 D.A.蛋白印迹技术 B.ELISA C.亲和色谱 D 超滤考马斯亮兰能与蛋白质的哪个区域相结合？AA 疏水区 B 亲水区 C 肽键 D 羧基末端在 DNA 提取过程中，沉淀 DNA 用 AA 无水乙醇 B 乙醚 C 氯仿 D 戊醇6 SDS-PAGE 时其迁移速率主要取决于蛋白质的 BA 带电性 B 相对分子量 C 分子形状 D 生物活性7聚丙烯酰胺凝胶制备过程中使用的催化剂是 CA TEMED B SDS C 过硫酸铵 D Tris-HCl8脂类薄层层析中使用的显色剂是 DA 茚三酮 B 考马斯亮兰 C 磷钨酸 D 磷钼酸9离子交换层析分离混合氨基酸时，洗脱天冬氨酸用 AA pH 5.0, 0.1M 柠檬酸缓冲液 B 0.1M NaOH 溶液C 2M HCl 溶液 D pH 2.2,0.1M 柠檬酸缓冲液10凝集素的制备过程中，洗脱凝集素用 AA.NaCl 溶液 B.葡萄糖溶液 C.蒸馏水 D. 磷酸缓冲液11. 下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是 AA马肝过氧化氢酶（分子量 247,500）B肌红蛋白（分子量 16,900）C血清清蛋白（分子量 68,500）D牛-乳球蛋白（分子量 35,000）12. 有一混合蛋白质溶液，各种蛋白质的 pI 分别为 4.6、5.0、5.3、6.7、7.3，电泳时欲使其中四种泳向正极，缓冲液的 pH 应是多少 DA4.0 B5.0 C6.0 D7.0 13. 从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入 AA硫酸铵 B三氯醋酸 C氯化汞 D1mol/L HCL14. 一酶促反应，1/V 对 1/S作图得一直线，在某一抑制剂存在时，得到第二条直线，它在 1/S轴上与第一条直线相交。这说明：BA该抑制是不可逆抑制B该抑制属非竞争性抑制CS 和 I（抑制剂）对酶分子的同一部分都有亲和力D如增加S，该抑制作用可被解除判断在进行大分子分离纯化时，杂质是含量最高的那些组分，所以要去除。 F吸附色谱是分离生物大分子常用到的色谱方法。F抽提液中加入蔗糖、甘油、巯基乙醇等物质是为了改变溶液的极性。F核酸抽提中加入 SDS、Triton X-100、Tween40 有利于使膜蛋白和脂肪溶解。T沉淀法是将所需要的成分沉淀下来从而使其与杂质分离。T应用密度梯度离心技术可以将粗面内质网和滑面内质网彼此分离。T超速离心是指离心力达到 100,000 g 的离心。F冷冻及抽真空装置是每台离心机必须具备的。F电泳法测定蛋白质分子量是一种最准确的方法。 F亲和色谱法是一种分离效果最好的极为理想的色谱方法。F用透析袋进行脱盐处理比用凝胶过滤法快而且样品损失少。F盐析法最常用的盐是硫酸铵。 T双向凝胶电泳方法是进行蛋白质组学研究的最理想的技术。F蛋白质分离纯化中最简便而且专一的检测方法是测定 UV280。T同时采用用 SDS-PAGE 和凝胶过滤方法进行蛋白质分子量测定可以得到可靠结果。FDNP 和 RNP 都能溶于 1-2M 的 NaCl 溶液中。膝盖已无用 260nm 进行紫外分光光度测定，可以测出 DNA 的含量和纯度。T在纸层析过程中，谷氨酸的迁移速率比丙氨酸快。F从酶反应的进程曲线上，可以求出酶反应初速率的时间范围。T填空1、实验中常用的浓缩方法有： 离心 、 透析 、等方法2、核酸的含量可用 二苯胺显色法 和 紫外吸收 法来测定。蛋白质提取纯化中防止变性的基本防范措施是_尽量减少操作时间_在低温下进行 。3、脂薄层层析中通常用 硅胶 作为支持剂，用 磷 mi 酸 作显色剂 4、凝胶层析法基本原理是 分子大小 ，纸层析法一般以 滤纸纤维上吸附的水分 为固定相，以由水饱和的相对于固定相流动的有机溶剂 为流动相 。 5、 亲和层析是 利用某些蛋白质能与配体分子特异而非共价的结合进行分离 的一种层析技术。固定相由 亲和配基 和 亲和吸附介质 共价结合构亲和层析洗脱方法分 特异性洗脱 和 非特异性洗脱（降低亲和力） 两种方法。6、电泳是指 带电颗粒在电场作用下，向着与其电性相反的电极移动 ，聚丙烯酰胺凝胶电泳具有较高分辨率其原理是具有 浓缩效应 、 分子筛效应 、 电荷效应 等效应。问答题简述真核生物基因组 DNA 提取纯化的基本原理和基本操作过程。简述两种常用的蛋白质含量测定的方法原理和特点。