生物化学教学纲（上册）doc-生物化学教学大纲fyku.docx

生物化学学教学大大纲（上上册）（20007年77月111日修订订）一、简介介1. 课课程编码码：ZHH3400052. 课课程名称称：生物物化学（上上）3. 英英文名称称：Biiochhemiistrry（PPartt I）4. 课课程性质质：专业业基础课课5. 学学时数： 7226. 学学分数：47. 选选课要求求 预预修无机机及分析析化学、有有机化学学。8. 考考核方式式：笔试试。9. 教教学教材材：王镜镜岩等主主编，生生物化学学（上上）（第第三版），高等教育出版社，2002年10. 内容简简介：生物化学学是生命命科学学学科和环环境科学学学科的的基础课课程，主要授授课对象象为本院院生物科科学、生生物技术术和生物工工程三个本科科专业，本本课程选选用的教教材为王王镜岩等等主编的的生物物化学（上上）（第第三版），该该教材主主要了讨论生生物体化化学组成成物质（糖糖类、脂脂质、蛋蛋白质、核核酸等）的的结构、性性质、功功能，包包括糖类类（第11章）、脂质（第2章）、氨基酸（第3章）、蛋白质的共价结构（第4章）、蛋白质的三维结构（第5章）、蛋白质结构与功能的关系（第6章）、蛋白质的分离、纯化和表征（第7章）、酶通论（第8章）、酶促反应动力学（第9章）、酶的作用机制和酶的调节（第10章）、维生素与辅酶（第11章）、核酸通论（第12章）、核酸的结构（第13章）、核酸的物理化学性质（第14章）核酸的研究方法（第15章）、抗生素（第16章）、激素（第17章）、生物膜的组成与结构（第18章）。通过本课课程的学学习，使使学生熟熟练掌握握生物化化学基本本概念、基本理论和基本规律，了解生物化学领域中比较成熟的新进展，分析问题和解决问题的能力得到提高，为进一步学习生物化学（下）物质代谢、能量代谢、生物工程奠定扎实基础。11主主要参考考书目录录：（1）普普通生物物化学，郑郑集 陈钧辉辉，高等等教育出出版社，119988年 （2）生物化学，沈仁权，复旦大学出版社，1995年。 （3）现代生物化学（第二版），于自然、黄熙泰主编，化学工业出版社，2005（4）BBiocchemmisttry(Seccondd Edditiion) 生物物化学（影影印本），R.eginald H. Garret & Charles M. Grisham Eds, 高等教育出版社，2002年。（5）全全美经典典学习指指导系列列，生物物化学（第第二版），（澳澳）P.N.库彻彻，G.B.罗尔尔斯顿等等编，科科学出版版社，220022年。（6）生生物化学学精要.题解.测试，朱朱启忠，化化学工业业出版社社，20006年年二、课程程内容说明：讲授内容容： 本部分分内容为为要求学学生重点点掌握内内容，应应通过课课堂讲授授、讨论论等形式式，使学学生全面面理解、掌掌握和应应用。拓展内容容：本部分内内容将在在相关课课程中讲讲授，本本课程中中作为学学生课外外阅读内内容，有有精力的的同学可可以学习习掌握。课本中暂暂不要求求学生掌掌握内容容：选用教材材中编入入，考虑虑到目前前学生的的综合基基础，暂暂不要求求学生学学习，但但感兴趣趣学生可可作为一一般阅读读。绪论（ 2 学学时）讲授内容容：（一） 生物化学学的含义义、生物物化学在在生物科科学中的的地位和和作用；（二） 生物化学学的发展展历史、近近代成就就和发展展趋势简简介，我我国生物物化学的的发展及及构想；（三） 生物化学学和人类类生活的的关系以以及在我我国实现现现代化化中的作作用；（四） 如何学习习生物化化学。 第1章章糖类（ 8 学学时）讲授内容容： （一）糖糖的多羟羟基醛和和多羟基基酮概念念，糖的的分布及及其在生生物体中中的作用用，糖的的分类；（二）葡葡萄糖的的结构：葡萄糖糖的实验验式，葡葡萄糖构构型、旋旋光性、环状结结构（呋呋喃型、吡吡喃型、Haworth式、和异头碳）和变旋现象；（三）葡葡萄糖的的构象：船式和和椅式葡葡萄糖；（四）重重要的单单糖及其其衍生物物。主要要介绍葡葡萄糖、果果糖、半半乳糖、甘甘露糖、核核糖、脱脱氧核糖糖、磷酸酸果糖等等。掌握握重要单单糖的英英文缩写写；（五）单单糖的性性质：物物理性质质和化学学性质，主主要介绍绍单糖的的还原性性、成醚醚、成酯酯等；（六）寡寡糖的定定义：重重要的寡寡糖，主主要介绍绍蔗糖、麦麦芽糖、纤纤维二糖糖、乳糖糖、环糊糊精；（七）多多糖：介介绍多糖糖结构复复杂性的的因素，重重点介绍绍淀粉、纤纤维素、糖糖原、壳壳多糖；（八）糖糖复合物物：糖蛋蛋白糖肽肽连接类类型、糖胺聚聚糖结构特特点等。 拓展内容容：（一） 构型RSS表示法法；（二） 单糖的诸诸多理化化性质；（三） 五碳糖和和六碳糖糖外的单单糖及其其单糖诸诸多衍生生物；（四） 诸多寡糖糖及其衍衍生物；（五） 杂多糖；（六） 细菌杂多多糖（学学习氨基基酸和脂脂质后再再认真阅阅读）；（七） 糖蛋白及及其糖链链（学习习氨基酸酸后再认认真阅读读）；（八） 蛋白聚糖糖；（九） 糖链的结结构分析析。课本中暂暂不要求求学生掌掌握内容容：（一） 单糖链的的延长与与缩短；（二） 糖苷；（三） 糖蛋白及及其糖链链中糖链链的分类类、糖链链参与分分子识别别和细胞胞识别、血血型物质质凝集素素等。第2章 脂质（6学时）讲授内容容：（一） 脂质的概概念，脂脂质的分分类：单单纯脂质质、复合合脂质和和衍生脂脂质；（二） 脂质的生生物学作作用：贮贮存脂质质、结构构脂质和和活性脂脂质；（三） 脂肪酸种种类，通通俗名称称，简写写符号，常常见的脂脂肪酸：软脂酸酸、硬脂脂酸、油油酸、亚亚油酸、亚亚麻酸结结构式和和简写符符号；（四） 一般天然然脂肪酸酸的通俗俗名称和和结构特特点；（五） 必须脂肪肪酸概念念和常见见的必须须脂肪酸酸；（六） 单酰甘油油、二酰酰甘油和和三酰甘甘油通式式；（七） 常见的几几个概念念：皂化化和皂化化值，氢氢化和卤卤化，乙乙酰化和和乙酰化化值，酸酸败和酸酸值；（八） 甘油磷脂脂的一般般结构和和常见的的甘油磷磷脂：磷磷脂酰胆胆碱、磷磷脂酰乙乙醇胺、磷磷脂酰丝丝氨酸、磷磷脂酰肌肌醇；（九） 鞘磷脂、鞘鞘糖脂和和甘油糖糖脂一般般结构；（十） 萜类和类类固醇的的一般结结构；（十一） 人血浆脂脂蛋白的的组成和和电泳特特点。拓展内容容：（一） 脂质根据据极性和和非极性性分类；（二） 脂肪酸盐盐与乳化化作用；（三） 类二十碳碳烷；（四） 烷醚酰基基甘油；（五） 蜡的概念念；（六） 脂质的提提取、分分离与分分析。课本中暂暂不要求求学生掌掌握内容容：（一） 脂质过氧氧化作用用；（二） 醚甘油磷磷脂；（三） 固醇衍生生物。第3章氨氨基酸（ 4学时）讲授内容容：（一） 氨基酸的的概念和和一般通通式；（二） 蛋白质酸酸、碱和和酶水解解方法和和各自优优缺点；（三） 20种蛋蛋白质氨氨基酸结结构、分分类、三三字母和和单字母母缩写符符号；（四） 氨基酸兼兼性离子子特点；（五） 氨基酸的的解离特特点、酸酸碱滴定定和甲醛醛滴定（SSrennsenn甲醛滴滴定）；（六） 氨基酸等等电点概概念和计计算方法法；（七） 氨基酸氨基基参与的的化学反反应：重点掌掌握丹磺磺酰氯、DDNFBB（Saangeer试剂剂）、EEdmaan试剂剂（苯异异硫氰酸酸酯）；（八） 氨基酸羧基基参与的的化学反反应；（九） 氨基酸氨基基和羧基基都参与与的化学学反应：茚三酮酮反应和和成肽反反应；（十） 氨基酸的的旋光性性；（十一） 氨基酸的的紫外吸吸收；（十二） 分配层析析的一般般原理。拓展内容容：（一） 不常见蛋蛋白质氨氨基酸；（二） 非蛋白质质氨基酸酸；（三） 氨基酸侧侧链R基基参加的的反应；（四） 纸层析、薄薄层层析析、离子子交换层层析、气气相层析析和高效效液相层层析。课本中暂暂不要求求学生掌掌握内容容：核磁共振振波谱。第4章蛋蛋白质的的共价结结构（ 4 学时时）讲授内容容：（一） 蛋白质的的化学组组成，蛋蛋白质氮氮含量平平均166，蛋蛋白含量量 蛋白氮氮 × 6.25；（二） 蛋白质构构象和蛋蛋白质四四个结构构层次；（三） 蛋白质功功能：催催化、调调节、转转运、贮贮存、运运动、结结构成分分、支架架作用、防防御和进进攻、其其它功能能；（四） 肽和肽键键的概念念；（五） 肽键结构构和肽平平面；（六） 天然存在在的活性性肽；（七） 蛋白质测测序的策策略：（11）测定定多肽链链数目；（2）拆拆分蛋白白质多肽肽链；（33）断开开多肽链链中二硫硫键；（44）分析析每条多多肽链氨氨基酸组组成；（55）鉴定定多肽链链N端端和C端氨基基酸残基基；（66）至少少两种方方法裂解解多肽链链成较小小片断；（7）测测定小肽肽段氨基基酸顺序序；（88）重建建完整多多肽链的的一级结结构；（99）确定定二硫键键位置；（八） N-末端端氨基酸酸残基分分析方法法：DNNFB法法、DNNS法（丹丹磺酰氯氯法）、苯苯异硫氰氰酸酯（PPITCC）法、氨氨肽酶法法；（九） C-末端端氨基酸酸残基分分析方法法：肼解解法、还还原法、羧羧肽酶法法；（十） 二硫键断断裂方法法：过甲甲酸氧化化法和巯巯基还原原法；（十一） 氨基酸组组成分析析：酸、碱碱、酶水水解法；（十二） 酶裂解法法：胰蛋蛋白酶（断断裂Arrg和LLys羧羧基端肽肽键）、糜糜蛋白酶酶（断裂裂Phee、Trrp和TTyr羧羧基端肽肽键）、葡葡萄球菌菌蛋白酶酶（亦称称Gluu蛋白酶酶，断裂裂Gluu和Assp羧基基端肽键键）、梭梭菌蛋白白酶（亦亦称Arrg蛋白白酶，断断裂Arrg羧基基端肽键键）；（十三） 化学裂解解法：溴溴化氰（断断裂甲硫硫氨酸羧羧基端肽肽键）、羟胺胺（断裂裂Asnn-Glly之间间肽键）；（十四） Edmaan降解解法原理理和应用用；（十五） 二硫键位位置确定定的原理理；（十六） 胰岛素序序列分析析举例；（十七） 蛋白质序序列数据据库概念念和应用用。拓展内容容：（一） 蛋白质分分类；（二） 蛋白质形形状和大大小；（三） 同源蛋白白质的物物种差异异和生物物进化；（四） 同源蛋白白质进化化起源；（五） 血液凝固固与氨基基酸序列列的局部部断裂。课本中暂暂不要求求学生掌掌握内容容（一） 质谱法分分析肽链链结构；（二） 肽和蛋白白质的人人工合成成。第5章 蛋白白质的三三维结构构（6学时）讲授内容容：（一） 一般了解解研究蛋蛋白质构构象的方方法：XX衍射射、紫外外差光谱谱、荧光光和荧光光偏振、圆圆二色性性、核磁磁共振；（二） 稳定蛋白白质三维维结构作作用力：氢键、范范德华力力、疏水水作用、盐盐键和二二硫键的的概念；（三） 酰胺平面面（肽平平面）和和二面角角（和）概念念；（四） 拉氏（RRamaachaandrran）构构象图；（五） 蛋白质二二级结构构类型：螺旋旋、折叠叠、转角角和凸起起、无规规卷曲；（六） 典型螺旋数数据：和分别在在577°和447°附近，每每圈螺旋旋占3.6个氨氨基酸残残基，每每个螺旋旋沿轴上上升0.54nnm，每每个残基基绕轴旋旋转1000°、上升升0.115nmm；（七） 影响螺旋形形成的因因素：RR基电荷荷、R基基大小、PPro；（八） 典型折叠数数据：反反平行折折叠片中中重复周周期（肽肽链同侧侧两个相相邻的同同一基团团之间的的距离）（相相当于两两个残基基）为00.7nnm，平平行折叠叠片中重重复周期期为0.65nnm；（九） 超二级结结构概念念和类型型：、和；（十） 结构域概概念和类类型：球球状蛋白白的独立立折叠单单位。包包括反平平行螺旋结结构域、反反平行折叠片片结构域域（，结构构）、反反平行折叠片片结构域域（全部部折叠叠结构）和和富含金金属或二二硫键结结构域；（十一） 球状蛋白白三级结结构概念念；（十二） 球状蛋白白三维结结构特征征：含多多种二级级结构元元件；具具有明显显折叠层层次；紧紧密球状状或椭球球状；疏疏水侧链链埋藏在在分子内内部；分分子表面面有空穴穴或凹槽槽；（十三） 蛋白质变变性概念念和特征征：生物物活性丧丧失；侧侧链基团团暴露；理化性性质改变变；生物物性质改改变；（十四） 蛋白质一一级结构构决定高高级结构构（Annfinnsenn规则）：经典的的核糖核核酸酶变变性和复复性实验验；（十五） 蛋白质四四级结构构概念、亚亚基概念念、单体体概念、原原体概念念、原聚聚体概念念等；（十六） 稳定蛋白白质四级级结构作作用力：与三级级结构相相似；（十七） 四级结构构在结构构和功能能上的优优势：增增强结构构稳定性性；提高高遗传经经济性和和效率；催化基基团汇集集在一起起；具有有协同性性和别构构效应。拓展内容容：（一） 纤维状蛋蛋白质：角蛋蛋白、角蛋蛋白、丝丝心蛋白白、胶原原蛋白、弹弹性蛋白白、肌球球蛋白和和原肌球球蛋白；（二） 球状蛋白白质分类类：全结构构（反平平行螺旋）蛋蛋白质、，结构（平行或混合型折叠片）蛋白质、全结构（反平行折叠片）蛋白质、富含金属或二硫键（小的不规则）蛋白质；（三） 膜蛋白的的种类和和结构：膜内在在蛋白、膜膜外周蛋蛋白、脂脂锚定膜膜蛋白。课本中暂暂不要求求学生掌掌握内容容（一） 蛋白质折折叠的热热力学；（二） 蛋白质折折叠的动动力学；（三） 蛋白质结结构预测测；（四） 四级结构构中亚基基相互作作用的方方式；（五） 四级结构构的对称称性。第6章 蛋白白质结构构与功能能的关系系（ 4学时时）讲授内容容：（一） 肌红蛋白白一级结结构、二二级结构构和三级级结构的的特点；（二） 辅基血红红素组成成；（三） O2与肌肌红蛋白白结合的的特点；（四） 肌红蛋白白与O22结合的的定量分分析，HHilll系数；（五） 血红蛋白白组成及及三维结结构；（六） 血红蛋白白结合OO2的协协同效应应；（七） Hilll系数在在判断协协同效应应中的作作用；（八） H、CCO2和BPPG对血血红蛋白白结合OO2的影响响（Boohr效效应）；（九） 镰刀型血血红蛋白白分子病病的机制制，链NN端第第6位GGlu被被Vall取代；（十） 蛋白质的的结构与与功能的的进化。拓展内容容：（一） 血红蛋白白氧合引引起的构构象变化化；（二） 其它血红红蛋白病病和地中中海贫血血；（三） 肌球蛋白白丝、肌肌动蛋白白丝与肌肌肉收缩缩，主要要放在动动物生理理课程讲讲解；（四） 免疫系统统的组成成和作用用；（五） 免疫系统统识别自自我和非非我机制制；（六） 免疫球蛋蛋白结构构和类别别；（七） 基于抗原原抗体体作用的的生化分分析方法法，ELLISAA反应。第7章 蛋白白质的分分离、纯纯化和表表征（6课时）讲授内容容：（一） 根据蛋白白质化学学组成测测定蛋白白质最低低分子量量，如根根据肌红红蛋白中中铁含量量计算肌肌红蛋白白分子量量；（二） 沉降系数数单位（SSveddberrg uunitt）(SS)概念念；（三） 凝胶过滤滤法测定定蛋白质质分子量量的原理理；（四） SDSPAGGE测定定蛋白质质分子量量的原理理；（五） 蛋白质沉沉淀方法法：盐析析、有机机溶剂、重重金属沉沉淀、生生物碱和和酸沉淀淀、热变变性沉淀淀；（六） 蛋白质分分离纯化化一般原原则：前前处理、粗粗分级分分离、细细分级分分离；（七） 根据蛋白白质分子子大小分分离纯化化方法：透析和和超滤、凝凝胶过滤滤；（八） 根据蛋白白质溶解解度分离离纯化方方法：等等电点沉沉淀、盐盐溶和盐盐析、有有机溶剂剂分级沉沉淀；（九） 根据蛋白白质电荷荷差异分分离纯化化方法：电泳原原理，聚聚丙烯酰酰胺凝胶胶电泳，毛毛细管电电泳，等等电聚焦焦，离子子交换柱柱层析原原理；（十） 亲和层析析原理；（十一） 高效液相相层析原原理；（十二） 蛋白质含含量测定定和纯度度鉴定常常用方法法及原理理。拓展内容容：（一） 渗透压法法测定蛋蛋白质分分子量；（二） 蛋白质扩扩散和扩扩散系数数；（三） 沉降分析析法测定定蛋白质质分子量量；（四） 蛋白质形形状分析析；（五） 蛋白质层层析聚焦焦；（六） 吸附层析析。第8章 酶通论（3课时）讲授内容容：（一） 酶的概念念与酶化化学本质质；（二） 酶作为催催化剂的的特点：高效性性、易失失活、专专一性、可可调节；（三） 单体酶、寡寡聚酶和和多酶复复合体概概念；（四） 酶的命名名和分类类：习惯惯命名法法和国际际系统命命名法；（五） 酶的国际际系统分分类法和和酶的系系统编号号，六大大类酶的的序号和和系统编编号的原原则；（六） 六大类酶酶的特征征；（七） 酶的专一一性概念念和专一一性假说说，重点点“诱导契契合”假说；（八） 酶活力的的概念、活活力单位位、比活活力和酶酶活力的的测定方方法；（九） 酶分离纯纯化步骤骤和注意意事项；（十） 核酶的概概念；（十一） 抗体酶概概念；（十二） 化学酶工工程；（十三） 生物酶工工程。拓展内容容：第9章 酶促促反应动动力学（5课时）讲授内容容：（一） 酶反应速速率及其其测定方方法；（二） 中间络合合物假说说；（三） 米氏方程程及其推推导；（四） 米氏方程程动力学学参数的的意义；（五） 作图法测测定Kmm和Vmmax值值，主要要掌握双双倒数作作图法测测定Kmm和Vmmax值值；（六） 多底物反反应动力力学机制制：序列列反应（有有序反应应和随机机反应）、乒乒乓反应应；（七） 酶抑制类类型：不不可逆抑抑制，可可逆抑制制（竞争争抑制、非非竞争抑抑制和反反竞争抑抑制）；（八） 竞争抑制制、非竞竞争抑制制和反竞竞争抑制制动力学学方程式式及推导导；（九） 温度对酶酶反应的的影响；（十） pH对酶酶反应的的影响；（十一） 激活剂对对酶反应应的影响响。拓展内容容：（一） 反应级数数和各级级反应的的特征；（二） 双底物反反应动力力学方程程；（三） 重要抑制制剂介绍绍。第10章章 酶酶的作用用机制和和酶的调调节（66课时）讲授内容容：（一） 酶活性部部位的概概念和特特点；（二） 研究酶活活性部位位的方法法；（三） 酶催化反反应的独独特性质质；（四） 影响酶催催化效率率的因素素：邻近近和定向向效应、底底物形变变和诱导导契合、酸酸碱催化化、共价价催化、金金属离子子催化、多多元催化化和协同同效应、活活性部位位微环境境；（五） 酶催化反反应机制制的实例例，重点点掌握溶溶菌酶、胰胰凝乳蛋蛋白酶催催化三联联体；（六） 酶活性的的调节控控制，别别构调控控（掌握握天冬氨氨酸转氨氨甲酰酶酶别构调调控机制制）、别别构酶的的性质、别别构模型型；（七） 酶原的激激活，重重点掌握握消化系系统蛋白白酶原激激活和凝凝血机制制；（八） 同工酶的的概念及及人LDDH同工工酶酶谱谱。拓展内容容：（一） 酶催化反反应机制制的实例例，胰核核糖核酸酸酶、羧羧肽酶AA、天冬冬氨酸蛋蛋白酶；（二） 酶的活性性调节控控制，33磷酸酸甘油醛醛脱氢酶酶；（三） 可逆的共共价修饰饰。第11章章 维维生素与与辅酶（6课时）讲授内容容：（一） 维生素概概论，重重点掌握握维生素素分类；（二） 脂溶性维维生素，掌掌握4类类脂溶性性维生素素的大概概结构、生生理功能能、缺乏乏时可能能引起的的疾病；（三） 水溶性维维生素种种类、大大概结构构、与辅辅酶关系系、生理理功能、缺缺乏时可可能引起起的疾病病。重点点掌握维维生素BB1（硫硫胺素焦焦磷酸，TTPP）、维维生素PPP（NNAD、NNADPP）、维维生素BB2（FFMN、FFAD）、泛酸（辅酶A）结构和功能，及维生素B6、维生素B12、生物素、叶酸、硫辛酸、维生素C的功能。拓展内容容：作为辅酶酶的金属离离子。第12章章 核核酸通论论（1课时）讲授内容容：（一） 核酸的发发现和研研究历史史，特别别是DNNA双螺螺旋模型型、中心心法则、基基因工程程、人类类基因组组计划等等；（二） 核酸的种种类：DDNA和和RNAA；（三） 核酸的功功能，OO. AAverry经典典实验，RRNA功功能。第13章章 核核酸的结结构（33课时）讲授内容容：（一） 核酸的组组成，多多核苷酸酸组成。核苷酸酸包括磷磷酸和核核苷，核核苷由戊戊糖和碱碱基组成成；（二） 碱基的种种类，五五种碱基基化学结结构式书书写；（三） DNA和和RNAA的组成成差异；（四） 核酸的核核苷酸连连接方式式，蛇毒毒磷酸二二酯酶（产产物5核苷苷酸）和和牛脾磷磷酸二酯酯酶（产产物3核苷苷酸）的的打开键键部位；（五） RNA的的种类，真真核生物物mRNNA的特特点：55端帽帽子、55端非非编码区区、编码码区、33端非非编码区区和多聚聚腺苷酸酸；（六） DNA的的高级结结构，CCharrgafff规则则，双螺螺旋结构构参数（螺旋：每圈10个核苷酸，相邻碱基堆积平均距离0.34nm，螺距3.4nm）；（七） DNA的的三级结结构：LL = T + W；（八） RNA的的三级结结构，重重点介绍绍tRNNA的三三叶草形形二级结结构。拓展内容容：（一） DNA与与蛋白质质复合物物的结构构，其中中病毒与与细菌拟拟核将在在微生物物中讲授授，真核核生物染染色体结结构将在在细胞生生物学中中讲授；（二） rRNAA和其它它RNAA的高级级结构，一一般性了了解。第14章章 核核酸的物物理化学学性质（2课时）讲授内容容：（一） 核酸的水水解，重重点掌握握核酸的的酶水解解；（二） 核酸的紫紫外吸收收，2660nmm对核酸酸最大吸吸收，并并掌握利利用紫外外吸收检检测核酸酸的纯度度；（三） 核酸变性性和复性性的概念念；（四） 核酸杂交交，Soouthhernn印迹、NNorttherrn印迹迹和Weesteern印印迹的概概念。拓展内容容：核酸的酸酸碱性质质。第15章章 核核酸的研研究方法法（2课时）讲授内容容：（一） 核酸的凝凝胶电泳泳，琼脂脂糖和聚聚丙烯酰酰胺凝胶胶电泳的的原理；（二） 核苷酸序序列分析析，主要要介绍酶酶法测序序的基本本原理；（三） PCR反反应的基基本原理理、反应应液组成成和步骤骤。拓展内容容：（一） 核酸的分分离纯化化；（二） 核酸的超超速离心心；（三） 核酸化学学测序法法和RNNA测序序；（四） DNA的的化学合合成。第16章章 抗抗生素（拓展）拓展内容容：（一） 抗生素的的定义及及内涵延延伸；（二） 拮抗作用用的概念念；（三） 抗生素抗抗菌的特特点；（四） 常见抗生生素名称称，如青青霉素、链链霉素、红红霉素等等；（五） 抗生素抗抗菌作用用机制，抑抑制核酸酸合成、抑抑制蛋白白质合成成、改变变细胞膜膜通透性性、干扰扰细胞壁壁的合成成；（六） 细菌对抗抗生素耐耐药性的的生物化化学机制制，产生生使抗生生素失效效的酶、改改变抗生生素作用用部位、改改变细胞胞膜对抗抗生素的的通透性性；（七） 重要抗生生素化学学与医疗疗特性；（八） 抗肿瘤抗抗生素探探索；（九） 抗生素在在农业中中的应用用。第17章章 激激素（44课时）讲授内容容：（一） 激素的概概念及分分类，含含氮激素素、固醇醇激素、脂脂肪酸衍衍生物激激素；（二） 常见激素素的名称称，甲状状激素，肾肾上腺素素、前列列腺素、促促性腺激激素、生生长激素素、肾上上腺皮质质激素、雌雌性激素素等；（三） 激素的作作用机制制，重点点掌握肾肾上腺激激素促进进糖源分分解的级级联放大大作用，即即肾上腺腺素是如如何提高高血糖浓浓度的；（四） 受体、第第二信使使的概念念；（五） 酪氨酸激激酶途径径；（六） 固醇类激激素的作作用途径径；（七） 激素分泌泌调节的的方式，负负反馈作作用的概概念；（八） 植物激素素的种类类：生长长素、细细胞分裂裂素、赤赤霉素、脱脱落酸、乙乙烯；（九） 昆虫激素素的种类类，保幼幼激素、蜕蜕皮激素素、脑激激素、性性外激素素。拓展内容容：（一） 激素的合合成与分分泌；（二） 重要激素素举例。第18章章 生生物膜的的组成与与结构（拓展）拓展内容容：（一） 生物膜的的组成和和性质，膜膜脂的特特点和膜膜蛋白的的种类；（二） 生物膜的的分子结结构，膜膜脂和膜膜蛋白的的运动方方式，如如何设计计实验证证明生物物膜的流流动性；（三） 生物膜分分子结构构模型，重重点掌握握“流体镶镶嵌”模型；（四） 膜蛋白的的三维结结构。24