2022年生物化学知识点总结及习题.docx

精选学习资料 - - - - - - - - - 第一篇 生物大分子的结构与功能第一章 氨基酸和蛋白质一、组成蛋白质的 20 种氨基酸的分类 、非极性氨基酸 包括：甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、脯氨酸 、极性氨基酸 极性中性氨基酸：色氨酸、酪氨酸、丝氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺、谷氨酰 胺、苏氨酸 酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸 碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸 其中：属于芳香族氨基酸的是：色氨酸、酪氨酸、苯丙氨酸 属于亚氨基酸的是：脯氨酸 含硫氨基酸包括：半胱氨酸、蛋氨酸 留意：在识记时可以只记第一个字,如碱性氨基酸包括：赖精组二、氨基酸的理化性质 、两性解离及等电点 氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种 两性电解质；在某一的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成 为兼性离子,呈电中性,此时溶液的称为该氨基酸的等电点；、氨基酸的紫外吸取性质 芳香族氨基酸在 280nm 波长邻近有最大的紫外吸取峰,由于大多数蛋白质含有这些氨基酸残基,氨基酸残基数与蛋白质含量成正比,故通过对 测量可对蛋白质溶液进行定量分析；、茚三酮反应280nm 波长的紫外吸光度的氨基酸的氨基与茚三酮水合物反应可生成蓝紫色化合物,此化合物最大吸取峰在 570nm 波特长；由于此吸取峰值的大小与氨基酸释放出的氨量成正比,因此可作为氨基酸 定量分析方法；三、肽 两分子氨基酸可借一分子所含的氨基与另一分子所带的羧基脱去分子水缩合成最简单的二肽；二肽中游离的氨基和羧基连续借脱水作用缩合连成多肽；10 个以内氨基酸连接而成多肽称为寡肽；39 个氨基酸残基组成的促肾上腺皮质激素称为多肽；51 个氨基酸残基组成的胰岛素归为蛋白质；多肽连中的自由氨基末端称为端,自由羧基末端称为端,命名从端指向端；人体内存在很多具有生物活性的肽,重要的有：谷胱甘肽（ GSH ）：是由谷、半胱和甘氨酸组成的三肽；半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团；GSH 的巯基具有仍原性,可作为体内重要的仍原剂爱护体内蛋白质或酶 分子中巯基免被氧化,使蛋白质或酶处于活性状态；四、蛋白质的分子结构、蛋白质的一级结构：即蛋白质分子中氨基酸的排列次序；主要化学键：肽键,有些蛋白质仍包含二硫键；、蛋白质的高级结构：包括二级、三级、四级结构；）蛋白质的二级结构：指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,也就是该段肽链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象；二级结构以一级结构为基 础,多为短距离效应；可分为： -螺旋：多肽链主链环绕中心轴呈有规律地螺旋式上升,顺时钟走向,即右手螺旋,1 名师归纳总结 - - - - - - -第 1 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 每隔 3.6 个氨基酸残基上升一圈,螺距为0.540nm ； -螺旋的每个肽键的-和第四个肽键的羧基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平形； -折叠：多肽链充分舒展,各肽键平面折叠成锯齿状结构,侧链基团交叉位于锯齿 状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳固 -转角：常发生于肽链进行 个残基常为脯氨酸；180 度回折时的转角上,常有个氨基酸残基组成,其次无规卷曲：无确定规律性的那段肽链；主要化学键：氢键；）蛋白质的三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,显示为长距 离效应；主要化学键：疏水键（最主要）、盐键、二硫键、氢键、范德华力；）蛋白质的四级结构：对蛋白质分子的二、三级结构而言,只涉及一条多肽链卷曲 而成的蛋白质；在体内有很多蛋白质分子含有二条或多条肽链,每一条多肽链都有其完整 的三级结构,称为蛋白质的亚基,亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布,并以非共价键 相连接；这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,为四 级结构；由一条肽链形成的蛋白质没有四级结构；主要化学键：疏水键、氢键、离子键五、蛋白质结构与功能关系 、蛋白质一级结构是空间构象和特定生物学功能的基础；一级结构相像的多肽或蛋 白质,其空间构象以及功能也相像；尿素或盐酸胍可破坏次级键 -巯基乙醇可破坏二硫键 、蛋白质空间结构是蛋白质特有性质和功能的结构基础；肌红蛋白：只有三级结构的单链蛋白质,易与氧气结合,氧解离曲线呈直角双曲线；-肽链 血红蛋白：具有个亚基组成的四级结构,可结合分子氧；成人由两条（141 个氨基酸残基）和两条-肽链（ 146 个氨基酸残基）组成；在氧分压较低时,与氧气结合较难,氧解离曲线呈状曲线；由于：第一个亚基与氧气结合以后,促进其次及第 三个亚基与氧气的结合,当前三个亚基与氧气结合后,又大大促进第四个亚基与氧气结 合,称正协同效应；结合氧后由紧急态变为放松态；六、蛋白质的理化性质 、蛋白质的两性电离：蛋白质两端的氨基和羧基及侧链中的某些基团,在肯定的溶 液条件下可解离成带负电荷或正电荷的基团；、蛋白质的沉淀：在适当条件下,蛋白质从溶液中析出的现象；包括：a.丙酮沉淀,破坏水化层；也可用乙醇；b.盐析,将硫酸铵、硫酸钠或氯化钠等加入蛋白质溶液,破坏在水溶液中的稳固因素 电荷而沉淀；、蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,从而导 致其理化性质的转变和生物活性的丢失；主要为二硫键和非共价键的破坏,不涉及一级结 构的转变；变性后,其溶解度降低,粘度增加,结晶才能消逝,生物活性丢失,易被蛋白 酶水解；常见的导致变性的因素有：加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及 生物碱试剂、超声波、紫外线、震荡等；、蛋白质的紫外吸取：由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在 280nm 处有特点性吸取峰,可用蛋白质定量测定；、蛋白质的呈色反应 a.茚三酮反应：经水解后产生的氨基酸可发生此反应,详见二、 b. 双缩脲反应：蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸酮共热,出现紫色或红 色；氨基酸不显现此反应；蛋白质水解加强,氨基酸浓度上升,双缩脲呈色深度下降,可 检测蛋白质水解程度；2 名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 七、蛋白质的分别和纯化 、沉淀,见六、 、电泳：蛋白质在高于或低于其等电点的溶液中是带电的,在电场中能向电场的正 极或负极移动；依据支撑物不同,有薄膜电泳、凝胶电泳等；、透析：利用透析袋把大分子蛋白质与小分子化合物分开的方法；、层析：a.离子交换层析,利用蛋白质的两性游离性质,在某一特定时,各蛋白质的电荷 量及性质不同,故可以通过离子交换层析得以分别；如阴离子交换层析,含负电量小的蛋 白质第一被洗脱下来；b.分子筛,又称凝胶过滤；小分子蛋白质进入孔内,滞留时间长,大分子蛋白质不能 时入孔内而径直流出；、超速离心：既可以用来分别纯化蛋白质也可以用作测定蛋白质的分子量；不同蛋 白质其密度与形状各不相同而分开；八、多肽链中氨基酸序列分析 a.分析纯化蛋白质的氨基酸残基组成（蛋白质水解为个别氨基酸,测各氨基酸的量及在蛋白质中的百分组成）测定肽链头、尾的氨基酸残基头端二硝基氟苯法（DNP法）尾端羧肽酶、法等丹酰氯法水解肽链,分别分析 胰凝乳蛋白酶（糜蛋白酶）法：水解芳香族氨基酸的羧基侧肽键 胰蛋白酶法：水解赖氨酸、精氨酸的羧基侧肽键 溴化脯法：水解蛋氨酸羧基侧的肽键Edman 降解法测定各肽段的氨基酸次序（氨基末端氨基酸的游离 氨基酸种类）b.通过核酸推演氨基酸序列；-氨基与异硫氰酸苯酯反应形成衍生物,用层析法鉴定其次章 核酸的结构与功能一、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸,而核苷酸就由碱基、戊糖和磷酸三种 成分连接而成；两类核酸：脱氧核糖核酸（DNA ）,存在于细胞核和线粒体内；核糖核酸（ RNA ）,存在于细胞质和细胞核内；、碱基：NH2 O NH2 O CH3 O O 腺嘌呤胞嘧啶O O NH2 胸腺嘧啶尿嘧啶鸟嘌呤嘌呤和嘧啶环中均含有共轭双键,因此对波长260nm 左右的紫外光有较强吸取,这一重要的理化性质被用于对核酸、核苷酸、核苷及碱基进行定性定量分析；3 名师归纳总结 - - - - - - -第 3 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 、戊糖： DNA 分子的核苷酸的糖是-D-2- 脱氧核糖, RNA 中为 -D-核糖；、磷酸：生物体内多数核苷酸的磷酸基团位于核糖的第五位碳原子上；二、核酸的一级结构核苷酸在多肽链上的排列次序为核酸的一级结构,核苷酸之间通过 3 , 5 磷酸二酯键连接；三、 DNA 的空间结构与功能、 DNA 的二级结构DNA 双螺旋结构是核酸的二级结构；双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成,两股链之间的碱基互补配对,是遗传信息传递者,DNA 半保留复制的基础,结构要点：a.DNA 是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧,而碱基位于内侧,碱基之间以氢键相结合,其中,腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对,形成 两个氢键,鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对,形成三个氢键；b.DNA 是右手螺旋结构螺旋直径为2nm ；每旋转一周包含了10 个碱基,每个碱基的旋转角度为36 度；螺距为3.4nm ,每个碱基平面之间的距离为0.34nm ；c.DNA 双螺旋结构稳固的维系横向靠互补碱基的氢键维系,纵向就靠碱基平面间的疏水性积累力维护,尤以后者为重要；、 DNA 的三级结构三级结构是在双螺旋基础上进一步扭曲形成超螺旋,使体积压缩；在真核生物细胞核内, DNA 三级结构与一组组蛋白共同组成核小体；在核小体的基础上,DNA 链经反复折叠形成染色体；、功能DNA 的基本功能就是作为生物遗传信息复制的模板和基因转录的模板,它是生命遗传繁衍的物质基础,也是个体生命活动的基础；DNA 中的核糖和磷酸构成的分子骨架是没有差别的,不同区段的 DNA 分子只是碱基的排列次序不同；四、 RNA 的空间结构与功能DNA 是遗传信息的载体,而遗传作用是由蛋白质功能来表达的,在两者之间 着中介作用；其种类繁多,分子较小,一般以单链存在,可有局部二级结构,各类RNA 起 RNA在遗传信息表达为氨基酸序列过程中发挥不同作用；如：名 称 功 能核蛋白体 RNA rRNA 核蛋白体组成成分信使 RNA mRNA 蛋白质合成模板转运 RNA tRNA 转运氨基酸不均一核 RNA HnRNA 成熟 mRNA 的前体小核 RNA SnRNA 参与 HnRNA 的剪接、转运小核仁 RNA SnoRNA rRNA 的加工和修饰、信使 RNA （半衰期最短） hnRNA 为 mRNA 的初级产物,经过剪接切除内含子,拼接外显子,成为成熟的mRNA 并移位到细胞质）大多数的真核 mRNA 在转录后 末端加上一个-甲基鸟嘌呤及三磷酸鸟苷帽子,帽子结构在 mRNA 作为模板翻译成蛋白质的过程中具有促进核蛋白体与 mRNA 的结合,加速翻译起始速度的作用,同时可以增强mRNA 的稳固性； 末端多了一个多聚腺苷酸尾巴,可能与 mRNA 从核内向胞质的转位及 mRNA 的稳固性有关；）功能是把核内 DNA 的碱基次序,依据碱基互补的原就,抄录并转送至胞质,以打算蛋白质合成的氨基酸排列次序；mRNA 分子上每 3 个核苷酸为一组,打算肽链上某一 4 名师归纳总结 - - - - - - -第 4 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 个氨基酸,为三联体密码；、转运 RNA （分子量最小） tRNA 分子中含有 嘌呤等；10 20 稀有碱基,包括双氢尿嘧啶,假尿嘧啶和甲基化的）二级结构为三叶草形,位于左右两侧的环状结构分别称为 DHU 环和 T 环,位于下方的环叫作反密码环；反密码环中间的 3 个碱基为反密码子,与 mRNA 上相应的三联体密码子形成碱基互补；全部 tRNA3 末端均有相同的 CCA-OH 结构；）三级结构为倒 L 型；）功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的戴本并将其转呈给 mRNA ；、核蛋白体 RNA （含量最多）原核生物的 rRNA 的小亚基为 16S ,大亚基为 5S、 23S ；真核生物的 rRNA 的小亚基为 18S ,大亚基为 5S 、5.8S 、28S ；真核生物的 18SrRNA 的二级结构呈花状；） rRNA 与核糖体蛋白共同构成核糖体,它是蛋白质合成机器核蛋白体的组成成分,参与蛋白质的合成；、核酶：某些 RNA 分子本身具有自我催化能,可以完成 rRNA 的剪接；这种具有催化作用的 RNA 称为核酶；五、核酸的理化性质、 DNA 的变性在某些理化因素作用下,如加热,DNA 分子互补碱基对之间的氢键断裂,使 DNA 双螺旋结构松散,变成单链,即为变性；监测是否发生变性的一个最常用的指标是 DNA 在紫外区 260nm 波特长的吸光值变化；解链过程中,吸光值增加,并与解链程度有肯定的比例关系,称为 DNA 的增色效应；紫外光吸取值达到最大值的 50 时的温度称为 DNA的解链温度（ Tm ）,一种 DNA 分子的 Tm 值大小与其所含碱基中的 GC 比例相关, GC 比例越高, Tm 值越高；、 DNA 的复性和杂交变性 DNA 在适当条件下,两条互补链可重新复原自然的双螺旋构象,这一现象称为复性,其过程为退火,产生减色效应；不同来源的核酸变性后,合并一起复性,只要这些核苷酸序列可以形成碱基互补配对,就会形成杂化双链,这一过程为杂交；杂交可发生于DNA DNA 之间, RNA RNA 之间以及 RNA DNA 之间；六、核酸酶（留意与核酶区分）指全部可以水解核酸的酶,在细胞内催化核酸的降解；可分为DNA 酶和 RNA 酶；外切酶和内切酶；其中一部分具有严格的序列依靠性,称为限制性内切酶；第三章 酶 一、酶的组成 单纯酶：仅由氨基酸残基构成的酶；结合酶：酶蛋白：打算反应的特异性；帮助因子：打算反应的种类与性质；可以为金属离子或小分子有机化合物；可分为辅酶：与酶蛋白结合疏松,可以用透析或超滤方法除去；辅基：与酶蛋白结合紧密,不能用透析或超滤方法除去；酶蛋白与帮助因子结合形成的复合物称为全酶,只有全酶才有催化作用；参与组成辅酶的维生素转移的基团辅酶或辅基所含维生素PP）氢原子NAD+NADP+ 尼克酰胺（维生素醛基FMNFAD 维生素 B2 TPP 维生素 B1 5 名师归纳总结 - - - - - - -第 5 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 酰基辅酶 A硫辛酸泛酸、硫辛酸烷基钴胺类辅酶类维生素 B12 B6）二氧化碳生物素生物素氨基磷酸吡哆醛吡哆醛（维生素甲基、等一四氢叶酸叶酸碳单位二、酶的活性中心 酶的活性中心由酶作用的必需基团组成,这些必需基团在空间位置上接近组成特定的 空间结构,能与底物特异地结合并将底物转化为产物；对结合酶来说,帮助因子参与酶活 性中心的组成；但有一些必需基团并不参与活性中心的组成；三、酶反应动力学酶促反应的速度取决于底物浓度、酶浓度、底物浓度PH 、温度、兴奋剂和抑制剂等；）在底物浓度较低时,反应速度随底物浓度的增加而上升,加大底物浓度,反应速 度趋缓,底物浓度进一步增高,反应速度不再随底物浓度增大而加快,达最大反应速度,此时酶的活性中心被底物饱合；）米氏方程式 VVmax S Km Sa.米氏常数 Km 值等于酶促反应速度为最大速度一半时的底物浓度；b.Km 值愈小,酶与底物的亲和力愈大；c.Km 值是酶的特点性常数之一,只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境如温度、PH、离子强度有关,与酶的浓度无关；d.Vmax 是酶完全被底物饱和时的反应速度,与酶浓度呈正比；、酶浓度 在酶促反应系统中,当底物浓度大大超过酶浓度,使酶被底物饱和时,反应速度与酶 的浓度成正比关系；、温度 温度对酶促反应速度具有双重影响；上升温度一方面可加快酶促反应速度,同时也增 加酶的变性；酶促反应最快时的环境温度称为酶促反应的最适温度；酶的活性虽然随温度 的下降而降低,但低温一般不使酶破坏；酶的最适温度不是酶的特点性常数,它与反应进行的时间有关；、 PH 酶活性受其反应环境的 PH 影响,且不同的酶对 PH 有不同要求,酶活性最大的某一 PH 约为 1.8 ,肝精氨酸酶最适 PH 为 9.8,PH 值为酶的最适 PH 值,如胃蛋白酶的最适 但多数酶的最适 PH 接近中性；最适 PH 不是酶的特点性常数,它受底物浓度、缓冲液的种类与浓度、以及酶的纯度 等因素影响；、激活剂 使酶由无活性或使酶活性增加的物质称为酶的激活剂,大多为金属离子,也有很多有 机化合物激活剂；分为必需激活剂和非必需激活剂；、抑制剂 凡能使酶的催化活性下降而不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂；大多与酶的 活性中心内、外必需基团相结合,从而抑制酶的催化活性；可分为：）不行逆性抑制剂：以共价键与酶活性中心上的必需基团相结合,使酶失活；此种 抑制剂不能用透析、超滤等方法去除；又可分为：a.专一性抑制剂：如农药敌百虫、敌敌畏等有机磷化合物能特民地与胆碱酯酶活性中 心丝氨酸残基的羟基结合,使酶失活,解磷定可解除有机磷化合物对羟基酶的抑制作用；6 名师归纳总结 - - - - - - -第 6 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - b.非专一性抑制剂：如低浓度的重金属离子如汞离子、银离子可与酶分子的巯基结 合,使酶失活,二巯基丙醇可解毒；化学毒气路易士气是一种含砷的化合物,能抑制体内 的巯基酶而使人畜中毒；）可逆性抑制剂：通常以非共价键与酶和（或）酶底物复合物可逆性结合,使酶 活性降低或消逝；采纳透析或超滤的方法可将抑制剂除去,使酶复原活性；可分为：a.竞争性抑制剂：与底物竞争酶的活性中心,从而阻碍酶与底物结合形成中间产物；如丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物由于化学结构与对氨基苯甲酸相像,是 二氢叶酸合成酶的竞争抑制剂,抑制二氢叶酸的合成；很多抗代谢的抗癌药物,如氨甲蝶 呤（ MTX ）、 5-氟尿嘧啶（ -FU ）、 6-巯基嘌呤（ 6-MP 等,几乎都是酶的竞争性抑制 剂,分别抑制四氢叶酸、脱氧胸苷酸及嘌呤核苷酸的合成；Vmax 不变, Km 值增大 b.非竞争性抑制剂：与酶活性中心外的必需基团结合,不影响酶与底物的结合,酶和 底物的结合也不影响与抑制剂的结合；Vmax 降低, Km 值不变 c.反竞争性抑制剂：仅与酶和底物形成的中间产物结合,使中间产物的量下降；Vmax 、 Km 均降低四、酶活性的调剂 、酶原的激活有些酶在细胞内合成或初分泌时只是酶的无活性前体,必需在肯定条件下,这些酶的 前体水解一个或几个特定的肽键,致使构象发生转变,表现出酶的活性；酶原的激活实际上是酶的活性中心形成或暴露的过程；生理意义是防止细胞产生的蛋白酶对细胞进行自身 消化,并使酶在特定的部位环境中发挥作用,保证体内代谢正常进行；、变构酶 体内一些代谢物可以与某些酶分子活性中心外的某一部位可逆地结合,使酶发生变构并转变其催化活性,有变构激活与变构抑制；、酶的共价修饰调剂酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合,从而转变酶的活 性,这一过程称为酶的共价修饰；在共价修饰过程中,酶发生无活性与有活性两种形式的互变；酶的共价修饰包括磷酸化与脱磷酸化、乙酰化与脱乙酰化、甲基化与脱甲基化、腺 苷化与脱腺苷化等,其中以磷酸化修饰最为常见；五、同工酶同工酶是指催化相同的化学反应,而酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不 同的一组酶；同工酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链,或由同一基因转录生成的不同 mRNA 翻译的不同多肽链组成的蛋白质；翻译后经修饰生成的多分子形式不在同工酶之 列；同工酶存在于同一种属或同一个体的不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构中；如乳酸脱氢酶是四聚体酶；亚基有两型：骨骼肌型（M 型）和心肌型（H 型）；两型亚基以不同比例组成五种同工酶,如 的电泳速度,对同一底物表现不同的LDH1 （HHHH 、LDH2HHHM ）等；它们具有不同 Km 值；单个亚基无酶的催化活性；心肌、肾以LDH1 为主,肝、骨骼肌以 LDH5 为主；肌酸激酶是二聚体,亚基有 M 型（肌型）和 B 型（脑型）两种；脑中含 CK1 （BB型）；骨骼肌中含 CK3 （MM 型）； CK2 （MB 型）仅见于心肌；第四章 维生素一、脂溶性维生素、维生素 A作用：与眼视觉有关,合成视紫红质的原料；维护上皮组织结构完整；促进生长发育；7 名师归纳总结 - - - - - - -第 7 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 缺乏可引起夜盲症、干眼病等；、维生素 D作用：调剂钙磷代谢,促进钙磷吸取；缺乏儿童引起佝偻病,成人引起软骨病；、维生素 E作用：体内最重要的抗氧化剂,爱护生物膜的结构与功能；促进血红素代谢；动物实验发觉与性器官的成熟与胚胎发育有关；、维生素 K作用：与肝脏合成凝血因子、有关；缺乏时可引起凝血时间延长,血块回缩不良；二、水溶性维生素、维生素 B1 又名硫胺素,体内的活性型为焦磷酸硫胺素（TPP ）TPP 是 -酮酸氧化脱羧酶和转酮醇酶的辅酶,并可抑制胆碱酯酶的活性,缺乏时可引起脚气病和（或）末梢神经炎；、维生素B2FMN ）和黄素腺嘌呤二核苷酸（FAD ）又名核黄素,体内的活性型为黄素单核苷酸（FMN 和 FAD 是体内氧化仍原酶的辅基,缺乏时可引起口角炎、唇炎、阴囊炎、眼睑炎等症；、维生素 PP 包括尼克酸及尼克酰胺,肝内能将色氨酸转变成维生素PP ,体内的活性型包括尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸（NAD ）和尼克酰胺腺嘌呤二核苷酸磷酸（NADP ）；NAD 和 NADP 在体内是多种不需氧脱氢酶的辅酶,缺乏时称为癞皮症,主要表现 为皮炎、腹泻及痴呆；、维生素 B6 包括吡哆醇、吡哆醛及吡哆胺,体内活性型为磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺；磷酸吡哆醛是氨基酸代谢中的转氨酶及脱羧酶的辅酶,也是-氨基-酮戊酸（ALA ）合成酶的辅酶；、泛酸 又称遍多酸,在体内的活性型为辅酶 A 及酰基载体蛋白（ACP ）；在体内辅酶 A 及酰基载体蛋白（ACP ）构成酰基转移酶的辅酶；、生物素生物素是体内多种羧化酶的辅酶,如丙酮酸羧化酶,参与二氧化碳的羧化过程；、叶酸以四氢叶酸的形式参与一碳基团的转移,一碳单位在体内参与多种物质的合成,如嘌呤、胸腺嘧啶核苷酸等；叶酸缺乏时,DNA 合成受抑制,骨髓幼红细胞DNA 合成削减,造成巨幼红细胞贫血；、维生素 B12 又名钴胺素,唯独含金属元素的维生素；参与同型半工半胱氨酸甲基化生成蛋氨酸的反应,催化这一反应的蛋氨酸合成酶（又称甲基转移酶）的辅基是维生素B12 ,它参与甲基的转移；一方面不利于蛋氨酸的生成,同时也影响四氢叶酸的再生,最终影响嘌呤、嘧啶的合成,而导致核酸合成障碍,产生巨 幼红细胞性贫血；、维生素C7- 羟胆固醇反应的7- 羟化酶的辅酶；促进胶原蛋白的合成；是催化胆固醇转变成参与芳香族氨基酸的代谢；增加铁的吸取；参与体内氧化仍原反应,爱护巯基等作用；其次篇 物质代谢及其调剂8 名师归纳总结 - - - - - - -第 8 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 第一章 糖代谢一、糖酵解、过程：见图 1-1 糖酵解过程中包含两个底物水平磷酸化：一为1,3- 二磷酸甘油酸转变为3- 磷酸甘油酸；二为磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸；、调剂）磷酸果糖激酶-1变构抑制剂： ATP 、柠檬酸变构激活剂： AMP 、ADP 、 1,6-双磷酸果糖（产物反馈激,比较少见）和 2,6-双磷酸果糖（最强的激活剂）；）丙酮酸激酶变构抑制剂： ATP 、肝内的丙氨酸变构激活剂： 1,6-双磷酸果糖）葡萄糖激酶变构抑制剂：长链脂酰辅酶 A 注：此项无需死记硬背,懂得基础上记忆是很简洁的,如知道糖酵解是产生能量的,那么有 ATP 等能量形式存在,就可抑制该反应,以利节能,上述的柠檬酸经三羧酸循环也是可以产生能量的,因此也起抑制作用；产物一般来说是反馈抑制的；但也有特殊,如上述的 1,6-双磷酸果糖；特殊的需要记忆,只属少数；以下类同；关于共价修饰的调剂,只需记住几个特殊的即可,下面章节提及； 1糖原己糖激酶1- 磷酸葡萄糖6- 磷酸果糖 6- 磷酸果糖 -1- 激酶2 葡萄糖6- 磷酸葡萄糖ATPADP ATPADP 磷酸二羟丙酮1,6- 二磷酸果糖3- 磷酸甘油醛 1,3- 二磷酸甘油酸NAD+ NADHH+3- 磷酸甘油酸 2- 磷酸甘油酸 磷酸烯醇式丙酮酸 丙酮酸激酶ADP ATP ADP ATP丙酮酸 乳酸NADHH+ NAD+ 注：红色表示该酶为该反应的限速酶；蓝色 ATP表示消耗,红色 ATP和 NADH等表示生成的能量或可以转变为能量的物质；以下类同；（图 1-1 ）、生理意义）快速供应能量,特殊对肌肉收缩更为重要；如反应按（）进行,可净生成分子 ATP ,如反应按（）进行,可净生成分子ATP ；另外,酵解过程中生成的个NADH 在有氧条件下经电子传递链,发生氧化磷酸化,可生成更多的 ATP ,但在缺氧条件下丙酮酸转化为乳酸将消耗NADH ,无 NADH 净生成；）成熟红细胞完全依靠糖酵解供能,神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃,即使不 缺氧也常由糖酵解供应部分能量；）红细胞内1, 3-二磷酸甘油酸转变成的2, -二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合,使氧气与血红蛋白结合力下降,释放氧气；）肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料,生 成葡萄糖；9 名师归纳总结 - - - - - - -第 9 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 、乳酸循环葡萄糖 葡萄糖 葡萄糖糖 糖异 酵生 解途 途径 径丙酮酸 丙酮酸乳酸 乳酸 乳酸肝 血液 肌肉 乳酸循环是由于肝内糖异生活跃,又有葡萄糖-6- 磷酸酶可水解 6-磷酸葡萄糖,释出葡萄糖；肌肉除糖异生活性低外,又没有葡萄糖-6- 磷酸酶；生理意义：防止缺失乳酸以及防止因乳酸积累引起酸中毒；二、糖有氧氧化、过程1 、经糖酵解过程生成丙酮酸2 、丙酮酸 丙酮酸脱氢酶复合体 乙酰辅酶 A NAD+ NADH H+限速酶的辅酶有：3 、三羧酸循环TPPFADNAD+CoA及硫辛酸草酰乙酸乙酰辅酶A 柠檬酸合成酶柠檬酸异柠檬酸异柠檬酸脱氢酶NAD+ NADHH+ - 酮戊二酸 - 酮戊二酸脱氢酶复合体琥珀酸酰 CoA GDPGTP琥珀酸NAD+ NADHH+ 延胡索酸苹果酸草酰乙酸FAD FADH2 NAD+ NADHH+同；三羧酸循环中限速酶- 酮戊二酸脱氢酶复合体的辅酶与丙酮酸脱氢酶复合体的辅酶三羧酸循环中有一个底物水平磷酸化,即琥珀酰 COA转变成琥珀酸,生成 GTP；加上糖酵解过程中的两个,本书中共三个底物水平磷酸化；、调剂 ）丙酮酸脱氢酶复合体 抑制：乙酰辅酶 A、NADH 、ATP 激活： AMP 、钙离子 ）异柠檬酸脱氢酶和-酮戊二酸脱氢酶 NADH 、ATP 反馈抑制 、生理意义 ）基本生理功能是氧化供能；）三羧酸循环是体内糖、脂肪和蛋白质三大养分物质代谢的最终共同途径；）三羧酸循环也是三大代谢联系的枢纽；、有氧氧化生成的ATP 辅酶ATP 葡萄糖有氧氧化生成的ATP 反应第一阶段葡萄糖6-磷酸葡萄糖-16-磷酸果糖1,6 双磷酸果糖-110 名师归纳总结 - - - - - - -第 10 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 2*3- 磷酸甘油醛2*1,3- 二磷酸甘油酸NAD+2*3 或 2*2 详见 其次阶段2*1,3- 二磷酸甘油酸2*3- 磷酸甘油酸NAD+2*12* 磷酸烯醇式丙酮酸2* 丙酮酸2*12* 丙酮酸2*乙酰 CoA2*3第三阶段2* 异柠檬酸2* - 酮戊二酸NAD+2*32* - 酮戊二酸2* 琥珀酰 CoANAD+2*32* 琥珀酰 CoA 2* 琥珀酸FAD2*12* 琥珀酸2*延胡索酸2*22* 苹果酸2*草酰乙酸NAD+2*3净生成38 或 36 个 ATP 、巴斯德效应 有氧氧化抑制糖酵解的现象；三、磷酸戊糖途径 、过程 6- 磷酸葡萄糖 NADP+ 6- 磷酸葡萄糖脱氢酶 NADPH 6- 磷酸葡萄糖酸内酯6- 磷酸葡萄糖酸 NADP+ NADPH 5- 磷酸核酮糖5- 磷酸木酮糖5- 磷酸核糖5- 磷酸木酮糖7- 磷酸景天糖3- 磷酸甘油醛4- 磷酸赤藓糖6- 磷酸果糖3- 磷酸甘油醛6- 磷酸果糖6- 磷酸果糖、生理意义 ）为核酸的生物合成供应-磷酸核糖,肌组织内缺乏-磷酸葡萄糖脱氢酶,磷酸 核糖可经酵解途径的中间产物- 磷酸甘油醛和-磷酸果糖经基团转移反应生成；）供应 NADPHa.NADPH 是供氢体,参与各种生物合成反应,如从乙酰辅酶A 合成脂酸、胆固醇； -酮戊二酸与NADPH 及氨生成谷氨酸,谷氨酸可与其他-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸；b.NADPH 是谷胱甘肽仍原酶的辅酶,对维护细胞中仍原型谷胱甘肽的正常含量进而 爱护巯基酶的活性及维护红细胞膜完整性很重要,并可保持血红蛋白铁于二价；c.NADPH 参与体内羟化反应,有些羟化反应与生物合成有关,如从胆固醇合成胆汁 酸、类固醇激素等；有些羟化反应就与生物转化有关；11 名师归纳总结 - - - - - - -第 11 页,共 43 页精选学习资料 - - - - - - - - - 四、糖原合成与分解 、合成 过程：葡萄糖6- 磷酸葡萄糖1- 磷酸葡萄糖UDPG焦磷酸化酶尿苷二磷酸葡萄糖糖原合成酶Gn+1 UDP UTPPPi UDPG Gn 注：） UDPG 可看作是活性葡萄糖,在体内充作葡萄糖供体；）糖原引物是指原有的细胞内较小的糖原分子,游离葡萄糖不能作为 UDPG 的 葡萄糖基的接受体；）葡萄糖基转移给糖原引物的糖链末端,形成 用下,糖链只能延长,不能形成分支；当糖链长度达到-1,4 糖苷键；在糖原合酶作 12 18 个葡萄糖基时,分支酶将约 6 7 个葡萄糖基转移至邻近的糖链上,以-1,6 糖苷键相接；调剂：糖原合成酶的共价修饰调剂；、分解过程：Gn+1 磷酸化酶 Gn 1- 磷酸葡萄糖 6- 磷酸葡萄糖 葡萄糖 -6- 磷酸酶 GPi 注：）磷酸化酶只能分解-1,4 糖苷键,对-1 ,6 糖苷键无作用；）糖链分解至离分支处约个葡萄基时,转移酶把个葡萄基转移至邻近糖链的末端,仍以-1, 4 糖苷键相接,剩下个以-1,6 糖苷键与糖链形成分支的葡萄糖基被 -1,6 葡萄糖苷酶水解成游离葡萄糖；转移酶与 性,合称脱支酶；-1 ,6 葡萄糖苷酶是同一酶的两种活）最终产物中约 85 为 1-磷酸葡萄糖,其余为游离葡萄糖；调剂：磷酸化酶受共价修饰调剂,葡萄糖起变构抑制作用；五、糖异生途径