教学大纲:生物化学(临床医学专业).doc
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1、广 东 药 学 院教 学 大 纲课程名称 生物化学适用专业 临床医学专业生物化学教研室2011年8月一、课程性质、目的和任务生物化学(biochemistry)是研究生物体内化学分子与化学反应的科学,从分子水平探讨生命现象的本质。生物化学主要研究生物体分子结构与功能,物质代谢与调节,以及遗传信息传递的分子基础与调控规律。本课程主要向学生传授了生物大分子的结构与功能;生物体重要物质代谢的基本途径、主要生理意义、调节以及代谢异常与疾病的关系;基因信息传递的基本过程、基因表达调控的概念;各组织器官的代谢特点及它们在生命活动中的意义等知识。为学生学习其他基础课、专业课乃至毕业后的继续教育、相关学科的研
2、究工作中在分子水平上探讨疾病的病因、发病机理及疾病诊断、预防、治疗奠定理论与实验基础。二、课程基本要求本课程分为掌握、熟悉、了解三种层次要求。掌握的内容要求理解透彻,能在本学科和相关学科的学习工作中熟练、灵活运用其基本理论和基本概念。熟悉的内容要求能熟知其相关内容的概念及有关理论,并能适当应用。了解的内容要求对其中的概念和相关内容有所了解。考试内容中掌握的内容约占70%,熟悉、了解的内容约占30%,超大纲内容不超5%。本大纲的参考教材是普通高等教育“十五”国家级规划教材、卫生部规划教材、普通高等学校规划教材生物化学(第七版)(查锡良主编,北京,人民卫生出版社,2008年)。三、课程基本内容及学
3、时分配生物化学课程的教学内容大体分为四个部分:从第一章到第三章为第一部分,主要讨论生物大分子的结构和功能;第四章到第九章为第二部分,主要内容为物质代谢、能量代谢及代谢调节;第十章到第十四章为第三部分,主要内容为分子生物学中遗传信息的流向及调控、基因重组与基因工程;第十五章到第二十一章为第四部分,主要内容机能生物化学及分子生物学等内容。本课程99学时,其中理论课72学时,实验课27学时。大纲中的图示说明:下划线“ ”为掌握的内容;下划线“ ”为熟悉的内容;没有划线的为了解的内容。绪论(1学时)一、生物化学与分子生物学的概念。二、生物化学与分子生物学发展简史:叙述生物化学阶段,动态生物化学阶段,分
4、子生物学时期。三、生物化学研究的主要内容:生物分子的结构与功能,物质代谢与调节,基因信息传递及其调控。四、生物化学与医学、药学的关系。第一章 蛋白质的结构与功能(5学时)一、蛋白质的元素组成及元素组成特点:蛋白质平均含氮量为16。二、蛋白质组成的基本单位氨基酸:氨基酸的结构通式;氨基酸的分类;氨基酸的三字符号,一字符号,等电点;氨基酸的理化性质。三、氨基酸的连接:肽键;肽;多肽链;N末端和C末端;多肽链的方向性;氨基酸残基,蛋白质。四、重要的活性多肽:谷胱甘肽:结构与功能;多肽类激素和神经肽:结构与功能。五、蛋白质的一级结构:定义;稳定力。六、蛋白质的二级结构:定义;肽单元;二级结构的主要类型
5、及结构特点;超二级结构,模体。七、蛋白质的三级结构:定义;稳定力;结构域;分子伴侣。八、蛋白质的四级结构:定义;稳定力。九、蛋白质的分类。 十、蛋白质一级结构与功能的关系。 十一、蛋白质空间结构与功能的关系。十二、蛋白质的理化性质:蛋白质的两性解离性质;蛋白质的胶体性质;蛋白质变性、复性的概念及应用;蛋白质变性、沉淀、凝固的相互关系;蛋白质的紫外吸收;蛋白质的呈色反应。十三、蛋白质的分离与纯化;多肽链中氨基酸序列分析;蛋白质空间结构测定。第二章 核酸的结构与功能(5学时)一、核苷酸是核酸的基本组成单位:碱基、核糖、脱氧核糖、核苷、脱氧核苷、核苷酸、脱氧核苷酸的结构。二、核酸的一级结构:核酸的连
6、接:3, 5-磷酸二酯键;核酸链的方向性;核酸一级结构的定义;一级结构的书写方式。三、DNA的二级结构:B型DNA的结构特点;DNA的多链螺旋结构。四、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装五、DNA的功能:基因、基因组、DNA的功能。六、RNA的种类及主要的存在方式。七、信使RNA的结构与功能。八、转运RNA的结构与功能。九、核蛋白体RNA的结构与功能。十、其他小分子RNA及RNA组学。十一、核酸的理化性质:一般的理化性质;核酸的紫外吸收。十二、DNA的变性,复性,分子杂交;解离曲线,增色效应,减色效应,融解温度。十三、核酸酶的概念、分类、功能。第三章 酶(6学时)一、酶的定义;酶的分子组成
7、:单纯酶,结合酶的概念;全酶、酶蛋白、辅助因子的概念;金属离子的功能;辅酶或辅基的概念及功能;B族维生素与辅酶的关系。二、酶的活性中心:定义;必需基团、结合基团、催化基团、化学中心外的必需基团的概念和功能。三、同工酶:概念,生理意义。四、酶促反应的特点:高效性,特异性,可调节性。五、酶促反应的机制:能显著降低反应活化能。六、酶催化反应的化学原理:酶与底物结合有利于底物形成过渡态;酶的催化机制呈现多元催化作用。七、酶促反应动力学:1. 底物浓度对反应速度的影响:米氏方程式、Km与Vm的意义;2. 酶浓度对反应速度的影响。3. 温度对反应速度的影响;4. pH对反应速度的影响;5. 抑制剂对反应速
8、度的影响:不可逆性抑制作用、可逆性抑制作用的概念。可逆性抑制作用:竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;非竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;反竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;酶竞争性抑制在医学上的应用:磺胺类药物的作用机理。6. 激活剂对反应速度的影响。八、酶活性测定与酶活性单位。九、酶活性的调节:1. 变构调节和变构酶:概念,作用机理。2. 酶的共价修饰调节:概念,作用机理。3. 酶原与酶原的激活:概念,生理意义。十、酶含量的调节。十一、酶的命名与分类。十二、酶与疾病的关系;酶在医学上的其他应用。第四章 糖代谢(6学时)一、糖的生理功能;消化吸收;糖代谢的概况。二、糖酵解的反应过程
9、:糖酵解的定义;糖酵解反应的基本过程;糖酵解反应过程中ATP的生成和关键酶。糖酵解的调节。糖酵解的生理意义。三、有氧氧化的反应过程:定义;糖有氧氧化的基本过程、关键酶;三羧酸循环的详细过程、关键酶、三羧酸循环的特点和生理意义;有氧氧化的生理意义。有氧氧化生成的ATP。有氧氧化的调节。巴斯德效应。四、磷酸戊糖途径的反应过程:定义;基本过程;关键酶。磷酸戊糖途径的调节。磷酸戊糖途径的生理意义。五、糖原的合成代谢:定义;基本过程:关键酶;糖原合成的调节。六、糖原的分解代谢:定义;基本过程:关键酶;糖原分解的调节。七、糖异生途径:定义;基本过程:关键酶;糖异生的调节;糖异生的生理意义。乳酸循环:定义;
10、基本过程;生理意义。八、血糖的来源和去路。血糖水平的调节:胰岛素作用的机理。血糖水平异常。第五章 脂类代谢(5学时)一、不饱和脂肪酸的命名及分类;必需脂肪酸。二、脂类的消化和吸收。三、甘油三脂代谢的合成代谢:合成的原料来源;基本过程、关键酶。四、甘油三脂的分解代谢:脂肪的动员;甘油分解代谢的基本过程;脂肪酸分解的基本过程:脂肪酸的激活、肉碱的穿梭作用、-氧化的基本过程;脂肪酸氧化的能量生成;酮体的生成与利用:酮体的定义;酮体代谢的基本过程;代谢特点;关键酶;生理意义。五、脂肪酸的合成代谢:脂肪酸合成原料及来源;合成的基本过程;脂肪酸碳链的加长;不饱和脂肪酸的合成;脂肪酸合成的调节。六、多不饱和
11、脂酸的重要衍生物:多不饱和脂肪酸的主要种类;生理功能。七、磷脂的代谢:1. 甘油磷脂的代谢:甘油磷脂的组成、分类及结构;甘油磷脂的合成及降解。2. 鞘磷脂的代谢:鞘磷脂的化学组成及结构;鞘磷脂的代谢。八、胆固醇代谢:1. 胆固醇的合成:合成部位;合成原料;合成的基本过程:关键酶;胆固醇合成的调节。2. 胆固醇的转化。九、血浆脂蛋白代谢:血脂的概念;血浆脂蛋白的分类、组成及结构;载脂蛋白的定义和功能;血浆脂蛋白代谢:血浆脂蛋白的代谢过程;血浆脂蛋白的主要功能;血浆脂蛋白代谢异常。第六章 生物氧化(3学时)一、生物氧化的概念;生物氧化与普通氧化的异同点。二、呼吸链:呼吸链的概念;呼吸链中各成员的结
12、构与功能;呼吸链的组成:NADH和FADH这两条重要呼吸链的排列顺序。三、氧化磷酸化和底物水平磷酸化:概念;磷氧比值;氧化磷酸化的偶联部位;氧化磷酸化偶联机制:化学渗透假说;ATP合酶的结构与作用机理。四、影响氧化磷酸化的因素:常见抑制剂的抑制作用;ADP的调节作用;甲状腺素的调节作用。五、ATP:高能化合物的概念;常见的高能物质。六、通过线粒体内膜的物质转运:胞浆中NADH的氧化:a-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用的生理意义;腺苷酸转运蛋白;线粒体蛋白质的跨膜转运。七、其他氧化体系:需氧脱氢酶和氧化酶;过氧化物酶体中的酶类;超氧化物歧化酶;微粒体中的酶类。第七章 氨基酸代谢(5学时)
13、一、蛋白质功能的重要性。二、蛋白质的需要量和营养价值:个体蛋白质营养状况的评价:氮平衡;蛋白质食物的营养价值评价:蛋白质的总量及必需氨基酸的种类、数量和比例。人体必需氨基酸的概念和种类。三、蛋白质的消化、吸收与腐败作用。四、氨基酸的一般代谢:1. 氨基酸代谢的概况。2. 氨基酸的脱氨基作用:转氨基作用:定义,反应通式,维生素B6的作用,生理意义;L-谷氨酸氧化脱氨基作用:定义,反应式,生理意义;联合脱氨基作用:定义,主要方式,基本过程,生理意义;氨基酸的其他脱氨基方式。3. a-酮酸的代谢:主要代谢去路。生糖氨基酸、生酮氨基酸、生糖兼生酮氨基酸氨基酸的概念。四、氨的代谢:1. 体内氨的来源和去
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