2022年生物化学知识点总结 .docx
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1、精选学习资料 - - - - - - - - - 生物化学复习题学习必备欢迎下载的化学键,很多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽第一章绪论(6)氨基酸残基:肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构,每一个氨基酸的残余部分称1. 名词说明为氨基酸残基生物化学:(7)肽单元(肽单位) :多肽链中从一个 -碳原子到相邻 -碳原子之间的结构,具有以下生物化学指利用化学的原理和方法,从分子水平争论生物体的化学组成,及其在体内 的代谢转变规律,从而阐明生命现象本质的一门科学;其争论内容包括生物体的化学组 成,生物分子的结构、性质及功能生物分子的分解与合成,反应过程中的能量变化生 物信息分子的合成及其调控,即遗传
2、信息的贮存、传递和表达;生物化学主要从分子水平 上探究和说明生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质三个基本特点肽单位是一个刚性的平面结构肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置 -碳和 -NH 间的化学键与 -碳和羰基碳间的化学键是单键,可自由旋转(8)结构域:多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维 实体称为结构域;结构域具有以下特点空间上彼此分隔,具有肯定的生物学功能结构 域与分子整体以共价键相连,一般难以分别(区分于蛋白质亚基)不同蛋白质分子中结名师归纳总结 2. 问答题构域数目不同,同一蛋白质分子中的几个结构域彼此相像或很不相同第 1 页,共 14 页(
3、1)生物化学的进展史分为哪几个阶段?(9)分子病:由于基因突变等缘由导致蛋白质的一级结构发生变异,使蛋白质的生物学功生物化学的进展主要包括三个阶段:静态生物化学阶段(20 世纪之前):是生物化学能减退或丢失,甚至造成生理功能的变化而引起的疾病进展的萌芽阶段,其主要工作是分析和争论生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌(10)蛋白质的变构效应:蛋白质(或亚基)因与某小分子物质相互作用而发生构象变化,物动态生物化学阶段(20 世纪初至 20 世纪中叶):是生物化学蓬勃进展的阶段,这一时导致蛋白质(或亚基)功能的变化,称为蛋白质的变构效应(酶的变构效应称为别构效应)期人们基本弄清了生物体内各种主要
4、化学物质的代谢途径功能生物化学阶段(20 世纪中( 11)蛋白质的协同效应:一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后,能影响此寡聚叶以后):这一阶段的主要争论工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系;体中另一个亚基与配体结合才能的现象,称为协同效应,其中具有促进作用的称为正协同( 2)组成生物体的元素有多少种?第一类元素和其次类元素各包含哪些元素?效应,具有抑制作用的称为负协同效应组成生物体的元素共28 种( 12)蛋白质变性:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空间构象被破坏,第一类元素包括C、 H、 O、 N 四中元素,是组成生命体的最基本元素;其次类元素包从而导致其理化性
5、质转变和生物活性的丢失,变性的本质是非共价键和二硫键的破坏,但括 S、P、 Cl、 Ca、Na、Mg,加上 C、 H、 O、 N 是组成生命体的基本元素;不转变蛋白质的一级结构;造成变性的因素有加热、乙醇等有机溶剂、强碱、强酸、重金其次章蛋白质属离子和生物碱等,变形后蛋白质的溶解度降低、粘度增加,结晶才能消逝、生物活性丧1. 名词说明失、易受蛋白酶水解( 1)蛋白质:蛋白质是由很多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物( 14)蛋白质复性:如蛋白质的变性程度较轻,去除变性因素后,蛋白质仍可部分复原其( 2)氨基酸等电点:当氨基酸溶液在某肯定pH 时,是某特定氨基酸分子上所带的正负电原有的构象
6、和功能,称为复性荷相等, 称为两性离子, 在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时溶液的pH 即为该氨基2. 问答题酸的等电点(1)组成生物体的氨基酸数量是多少?氨基酸的结构通式、氨基酸的等电点及运算公式?( 3)蛋白质等电点: 当蛋白质溶液处于某一pH 时,蛋白质解离形成正负离子的趋势相等,组成生物的氨基酸有22 种,组成人体和大多数生物的为20 种,结构即称为兼性离子,净电荷为0,此时溶液的pH 称为蛋白质的等电点通式如右图; 氨基酸的等电点指当氨基酸溶液在某肯定pH 时,是某特定氨( 4)N 端与 C 端: N 端(也称 N 末端)指多肽链中含有游离 -氨基的一端, C 端(也称基酸分子上
7、所带的正负电荷相等,称为两性离子,在电场中既不向阳极也C 末端)指多肽链中含有 -羧基的一端不向阴极移动,此时溶液的pH 即为该氨基酸的等电点,运算公式如下:( 5)肽与肽键:肽键是由一个氨基酸的 -羧基与另一个氨基酸的 -氨基脱水缩合而形成- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - ( 2)氨基酸依据中性氨基酸pI1pK1pK2学习必备欢迎下载苯丙氨酸PheF 2一氨基二羧基氨基酸pI1pK1pK2非极性氨基酸色氨酸TrpW 2二氨基一羧基氨基酸pI1pK2pK32(疏水, 8 种)R 基团的极性和在中性条件下带电荷的情形如何分类?并举例分类名称结构缩写非极性
8、氨基酸丙氨酸AlaA 甘氨酸GlyG 缬氨酸ValV (中性氨基酸,不带电)丝氨酸SerS (中性氨基酸,不带电)亮氨酸LeuL 苏氨酸ThrT (中性氨基酸,不带电)(疏水, 8 种)异亮氨酸IleI 极性氨基酸半胱氨酸CysC (中性氨基酸,不带电)(亲水,12 种)脯氨酸ProP 酪氨酸TyrY (中性氨基酸,不带电)甲硫氨酸(也称蛋氨酸)MetM 天冬酰胺AsnN (中性氨基酸,不带电)名师归纳总结 - - - - - - -第 2 页,共 14 页精选学习资料 - - - - - - - - - 谷氨酰胺GlnQ 学习必备欢迎下载组氨酸HisH 极性氨基酸(亲水,12 种)(中性氨基
9、酸,不带电)(碱性氨基酸,带正电)(3)蛋白质中氮含量是多少,如何测定粗蛋白的氮含量?天冬氨酸AspD 各种蛋白质的氮含量很接近,平均为16% ;生物样品中,每得得1g 氮就相当于(酸性氨基酸,带负电)100/16=6.25g 蛋白质; 通常采纳定氮法测量蛋白质含量,其中较为经典的是凯氏定氮法(粗蛋白测定的经典方法)(4)蛋白质的二级结构有哪几种形式?其要点包括什么?谷氨酸GluE 蛋白质的二级结构包括 -螺旋、 -折叠、 -转角和无规卷曲四种; -螺旋要点:多肽链主链环绕中心轴形成右手螺旋,侧链伸向螺旋外侧;每圈螺旋(酸性氨基酸,带负电)含 3.6 个氨基酸,螺距为0.54nm;每个肽键的亚
10、胺氢和第四个肽键的羰基氧形成的氢键保持螺旋稳固,氢键与螺旋长轴基本平行极性氨基酸赖氨酸LysK -折叠要点:多肽链充分舒展,相邻肽单元之间折叠形成锯齿状结构,侧链位于锯(亲水,12 种)齿的上下方;两段以上的 -折叠结构平行排列,两链间可以顺向平行,也可以反向平行;两链间肽键之间形成氢键,以稳固 -折叠,氢键与螺旋长轴垂直 -转角要点:肽链内形成180 回折;含4 个氨基酸残基,第一个氨基酸残基与第(碱性氨基酸,带正电)四个氨基酸残基形成氢键;其次个氨基酸残基常为Pro(脯氨酸)无规卷曲要点:没有确定规律性的肽链结构;是蛋白质分子的一些没有规律的松散 的肽链构象,对蛋白质分子的生物功能有重要作
11、用,可使蛋白质在功能上具有可塑性(5)一个螺旋片段含有 180 个氨基酸残基,该片段中共有多少圈螺旋?运算该片段的轴长 螺旋数为 180/3.6=50,轴长为 0.54 50=27nm (6)维护蛋白质一级结构的作用力有哪些?维护空间结构的作用力有哪些?精氨酸ArgR 维护蛋白质一级结构的作用力(主要的化学键):肽键,有些蛋白质仍包括二硫键维护空间结构的作用力:氢键、疏水键、离子键、范德华力等(统称次级键)非化学(碱性氨基酸,带正电)键和二硫键(7)简述蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的一级结构:一级结构是空间构象的基础;同源蛋白质(在不同生物体内的作名师归纳总结 用相同或相像的蛋白质)的一级结
12、构的种属差异揭示了进化的历程,如细胞色素C;一级第 3 页,共 14 页- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 学习必备 欢迎下载结构的变化引起分子生物学功能的减退、丢失,造成生理功能的变化,甚至引起疾病;肽(1)核苷:核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物,在大多数情形下,核苷链的局部断裂是蛋白质的前体激活的重要步骤 是由核糖或脱氧核糖的 C1 - 羟基与嘧啶碱或嘌呤碱的 N 1或 N9进行缩合(生成的化学键称蛋白质的空间结构:变构蛋白可以通过空间结构的变化使其能够更充分、更和谐地发 为 ,N 糖苷键)挥其功能,完成复杂的生物功能;蛋白质的变性与复
13、性与其空间结构关系亲密;蛋白质的(2)核苷酸:核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物,包括核糖核苷构象转变可影响其功能,严峻时导致疾病的发生(蛋白质构象病,如疯牛病)酸和脱氧核糖核苷酸两类,由于与磷酸基团羧基缩合的位置不同,分别生成 2 -核苷酸、 3-( 8)简述蛋白质的常见分类方式 核苷酸和 5 -核苷酸(最常见为 5 -核苷酸)依据分子外形分类:球状蛋白质、纤维状蛋白质、膜蛋白质( 3)核酸的一级结构:核苷酸通过 3,5-磷酸二酯键连接成核酸(即多聚核苷酸), DNA依据化学组成分类:简洁蛋白质、结合蛋白质 结合蛋白质 =简洁蛋白质 +非蛋白质组分 的一级结构就是指 DNA
14、 分值中脱氧核糖核苷酸的排列次序及连接方式,RNA 的一级结构(辅基) 就是指 RNA 分子中核糖核苷酸的排列次序及连接方式依据功能分类:酶、调剂蛋白、贮存蛋白、转运蛋白、运动蛋白、防备蛋白和毒蛋白、(4) DNA 的复性与变性:核酸的变性指核酸双螺旋区的多聚核苷酸链间的氢键断裂,形受体蛋白、支架蛋白、结构蛋白、反常蛋白( 9)简述蛋白质的主要性质成单链结构的过程,使之是失去部分或全部生物活性,但其变性并不涉及磷酸二酯键的断 裂,所以其一级结构并不转变;能够引起核酸变性的因素很多,升温、酸碱度转变、甲醛名师归纳总结 两性解离和等电点:蛋白质分子除两端的氨基和羧基可解离外,氨基酸残基侧链中和尿素
15、都可引起核酸变性;留意,DNA 的变性过程是突变性的;复性指变性核酸的互补链某些基团在肯定的溶液pH 条件下都可解离成带负电荷或正电荷的基团;当蛋白质溶液处于在适当的条件下重新地和成双螺旋结构的过程某一 pH 时,蛋白质解离成正负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为0,此时溶液(5)分子杂交:在退火条件下,不同来源的DNA 互补链形成双链,或DNA 单链和 RNA的 pH 为蛋白质的等电点单链的互补区域形成DNA-RNA 杂合双链的过程称为分子杂交蛋白质的胶体性质:蛋白质属生物大分子,其分子直径可达1-100nm 之间,为胶粒(6)增色效应:核酸变性后,260nm 处的紫外吸取明显增加,这
16、种现象称为增色效应范畴之内,因而具有胶体的性质(7)减色效应:核酸复性后,紫外吸取降低,这种现象称为减色效应蛋白质的变性、沉淀和凝固:在某些物理和化学因素作用下,蛋白质分子的特定空(8)基因与基因组:基因指遗传学中DNA 分子中最小的功能单位,某物种所含有的全部间构象被破坏,从而导致其理化性质转变和生物活性的丢失,称为变性;如变性程度较轻,遗传物质称为该生物体的基因组,基因组的大小与生物的复杂性有关除去变性因素后蛋白质仍可复原或部分复原其原有的构象及功能,称为复性;在肯定条件(9) Tm(熔解温度) :通常把加热变形使DNA的双螺旋结构失去一半时的温度或紫外光下,蛋白疏水侧链暴露在外,肽链因相
17、互缠绕继而集合,因而从溶液中析出,称为蛋白质吸取值达到最大值的50%时的温度称为DNA 的解链温度,又称熔解温度或熔点的沉淀,变性的蛋白易于沉淀,有时蛋白质发生沉淀,但并不变性;蛋白质变性后的絮状(10)Chargaff 定律:全部的DNA 分子中 A=T ,G=C,即 A/T=G/C=1 嘌呤的总数等于物加热可变成比较坚固的凝块,此凝块不易溶解于强酸和强碱中,称为蛋白质的凝固作用嘧啶的总数相等即A+T=G+C 含氮基与含酮羰基的碱基总数相等A+C=G+T 同一种生物蛋白质的紫外吸取:由于蛋白质分子中含有共轭双键的酪氨酸和色氨酸,因此在的全部体细胞DNA 的碱基组成相同,与年龄、健康状况、外界
18、环境无关,可作为该物种的280nm 处有波长的特点性吸取峰,其吸取率和蛋白质浓度成正比(用来测含量)特点,用不对称比率(A+T ) /(G+C)衡量亲缘越近的生物,其DNA 碱基组成越相近,即不对称比率越相近蛋白质的显色反应:经水解产生的氨基酸可发生于茚三酮的反应;蛋白质和多肽分子中的肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,出现紫色或红色(称为双缩脲反应,用以检测水(11)探针:在核酸杂交的分析过程中,常将已知次序的核苷酸片段用放射性同位素或荧解程度)光标记,这种带有肯定标记的已知次序的核酸片段称为探针第三章核酸2. 问答题1. 名词说明(1)某 DNA 样品含腺嘌呤15.1%(按摩尔碱基计) ,运算其
19、余碱基的百分含量第 4 页,共 14 页- - - - - - -精选学习资料 - - - - - - - - - 名师归纳总结 学习必备欢迎下载由已知 A=15.1% ,所以 T=A=15.1% ,因此 G+C=69.8%,又 G=C,所以 G=C=34.9% 构由于局部双螺旋的形成而出现三叶草形,三级结构由三叶草形折叠而成,呈倒L 型;功( 2)DNA 和 RNA 在化学组成、分子结构、细胞内分布和生理功能上的主要区分是什么?能是将氨基酸活化搬运到核糖体,参与蛋白质的合成化学组成: DNA 的基本单位是脱氧核糖核苷酸,每一分子脱氧核糖核苷酸包含一分rRNA :细胞中含量最多(RNA 总量的
20、 80%),与蛋白质组成核蛋白体,作为蛋白质生物合子磷酸, 一分子脱氧核糖和一分子含氮碱基,DNA 的含氮碱基有腺嘌呤(A )、鸟嘌呤 ( G)、成的场所;在原核生物中,有5S、 16S、23S,16S 的 rRNA 参与构成蛋白体的小亚基,5S胞嘧啶( C)、胸腺嘧啶( T)四种; RNA 的基本单位是核糖核苷酸,每一分子核糖核苷酸和 23S 的 rRNA 参与构成核蛋白体的大亚基;在真核生物中, rRNA 有四种 5S、5.8S、18S、包含一分子磷酸、一分子核糖和一分子含氮碱基,RNA 的含氮碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤28S,其中 18S 参与构成核蛋白体小亚基,其余参与构成核蛋白体大亚
21、基( G)、胞嘧啶( C)、尿嘧啶( U)四种;分子结构:DNA 为双链分子,其中大多数是是(6)简述 tRNA 的二级结构要点链状结构大分子,也有少部分呈环状;RNA 为单链分子;细胞内分布:DNA90% 以上分tRNA 的二级结构呈三叶草形,包含以下区域:氨基酸接受区:包含tRNA 的 3-末布于细胞核,其余分布于核外如线粒体、叶绿体、质粒等;RNA 在细胞核和细胞液中都有端和 5 -末端, 3 -末端的最终三个核苷酸残基都是CCA ,A 为核苷,氨基酸可与之形成酯,分布;生理功能:DNA 分子包含有生物物种的全部遗传信息;RNA 主要负责 DNA 遗传该去区在蛋白质合成中起携带氨基酸的作
22、用反密码区:与氨基酸接受区相对的一般含有信息的翻译和表达,分子量要比DNA 小得多,某些病毒RNA 也可作为遗传信息的载体七个核苷酸残基的区域,中间的三个核苷酸残基称为反密码子二氢尿嘧啶区:该区域含( 3)简述 DNA 双螺旋结构模型的要点及生物学意义有二氢尿嘧啶T C 区:该区与二氢尿嘧啶区相对,假尿嘧啶核苷-胸腺嘧啶核糖核苷组DNA 双螺旋结构的要点:DNA 分子由两条多聚脱氧核糖核苷酸链(DNA 单链)组成环( T C)由 7 个核苷酸组成,通过由5 对碱基组成的双螺旋区(T C 臂)与 tRNA 其余部分相连,除个别例外,几乎全部的tRNA 在此环中都含有T C可变区:位于反密码成;两
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