生物化学生科院开.ppt
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1、第一章第一章绪论绪论一、生物化学的概念一、生物化学的概念生物化学就是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人生物化学就是生命的化学,是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程的化学变化的一门科学。体等的化学组成和生命过程的化学变化的一门科学。二、发展概况和近代成就二、发展概况和近代成就1、18世纪下半叶前:世纪下半叶前:“燃素说燃素说”;2、18世纪下半叶:世纪下半叶:(1)拉瓦锡:证明燃烧是氧的作用;)拉瓦锡:证明燃烧是氧的作用;(2)舍勒:发现柠檬酸、苹果酸等生物中间代谢产物;)舍勒:发现柠檬酸、苹果酸等生物中间代谢产物;3、19世纪以后:世纪以后:(1)李李比比希希(18031
2、873,德德国国化化学学家家):首首创创大大学学化化学学实验的教学,首次提出新陈代谢;实验的教学,首次提出新陈代谢;(2)霍霍佩佩-赛赛勒勒(1825-1895,德德国国医医生生):建建成成独独立立的的生生物物化化学学学学科科,并并提提出出“Biochemie”和和“蛋蛋白白质质”一词;一词;(3)寇南()寇南(1837-1900,德国化学家):提出胰酶的名词,德国化学家):提出胰酶的名词,研究血红蛋白和胰液对蛋白质的消化;研究血红蛋白和胰液对蛋白质的消化;4、20世纪以后生物化学的发展世纪以后生物化学的发展(1)1902年德国艾贝尔首次获得结晶肾上腺素;年德国艾贝尔首次获得结晶肾上腺素;(2
3、)1904年年英英国国哈哈顿顿分分离离出出“辅辅酶酶”,还还发发现现了了磷磷酸酸基在基在生化中的重要作用;生化中的重要作用;(3)19021907年年德德国国埃埃费费歇歇证证明明蛋蛋白白质质由由氨氨基基酸酸组成组成,开始了蛋白质结构研究的时代;,开始了蛋白质结构研究的时代;(4)1909年年丹丹麦麦威威约约翰翰逊逊在在精精密密遗遗传传学学原原理理一一书书中中首次提出基因是遗传单位的概念;首次提出基因是遗传单位的概念;(5)1912年年波波兰兰的的丰丰克克分分离离出出维维生生素素B结结晶晶,首首次次提提出出维生素的概念;维生素的概念;(6)1925年年英英国国凯凯林林发发现现细细胞胞色色素素,并
4、并指指出出生生物物氧氧化化过过程中的电子传递作用;程中的电子传递作用;(7)1926年年美美国国萨萨姆姆纳纳首首次次制制成成尿尿素素酶酶,开开辟辟了了酶酶化化学学的的研研究究。同同年年美美国国的的摩摩尔尔根根发发表表基基因因论论,使使基基因遗传理论系统化;因遗传理论系统化;(8)1929年美籍俄国人勒温发现核酸中的核糖和脱氧核糖,年美籍俄国人勒温发现核酸中的核糖和脱氧核糖,认识到核酸分为核糖核酸和脱氧核糖核酸两类;同年认识到核酸分为核糖核酸和脱氧核糖核酸两类;同年德国罗曼发现德国罗曼发现ATP。(9)1937年美国罗思发现组成蛋白质的氨基酸分为两类,年美国罗思发现组成蛋白质的氨基酸分为两类,其
5、中一类对营养无效,另一类是其中一类对营养无效,另一类是20余种基本氨基酸;余种基本氨基酸;同年英籍德国人克勒勃斯发现三羧酸循环;同年英籍德国人克勒勃斯发现三羧酸循环;(10)1941年年德德国国李李普普曼曼发发现现ATP高高能能键键在在代代谢谢过过程程中中的的重重要作用;并在要作用;并在1947-1951年发现乙酰年发现乙酰CoA在在TCA循环中循环中的重要地位;的重要地位;(12)1953年美国华特森和英国克里克根据维尔肯做年美国华特森和英国克里克根据维尔肯做DNA的的X光衍射资料,提出光衍射资料,提出DNA一级双螺旋的分子结构模一级双螺旋的分子结构模型;型;(13)1954年年美美籍籍俄俄
6、国国人人伽伽莫莫夫夫首首次次提提出出一一个个核核苷苷酸酸编编成成一一个个遗遗传传密密码码的的“三三联联密密码码说说”。1961年年克克里里克克加以加以了证实;了证实;(14)19551956年年美美籍籍西西班班牙牙人人奥奥巧巧阿阿和和美美国国孔孔勃勃首首次次用酶促法人工合成核糖核酸用酶促法人工合成核糖核酸RNA和和DNA;(15)1961年年法法国国雅雅各各布布和和莫莫诺诺首首次次提提出出mRNA的的存存在,在,证证实实mRNA与与DNA的的碱碱基基互互补补以以及及蛋蛋白白质质的的合合成场成场所所-核糖体,同时发现了操纵子的基因集团;核糖体,同时发现了操纵子的基因集团;(16)80年代发展了生
7、物工程和生物技术。年代发展了生物工程和生物技术。第一章第一章蛋白质蛋白质第一节第一节蛋白质通论蛋白质通论一、蛋白质的化学组成一、蛋白质的化学组成碳、氢、氧,还有氮和少量硫等,其中含碳、氢、氧,还有氮和少量硫等,其中含C量约为量约为50%,含,含N量为量为16%凯氏定氮法测定蛋白质含量:凯氏定氮法测定蛋白质含量:蛋白质含量蛋白质含量=蛋白氮蛋白氮6.25蛋白质是由蛋白质是由20种种L-型型氨基酸组成的长链分子,氨基酸组成的长链分子,包括:包括:1、简单(单纯)蛋白质:完全由氨基酸构成;、简单(单纯)蛋白质:完全由氨基酸构成;2、结合(缀合)蛋白质:还有非蛋白质成份的辅基或配、结合(缀合)蛋白质:
8、还有非蛋白质成份的辅基或配基。基。二、蛋白质构象二、蛋白质构象每每一一种种天天然然的的蛋蛋白白质质都都有有自自己己特特有有的的空空间间结结构构,这这称称为为蛋蛋白白质质构构象。象。蛋白质结构的不同组织层次:蛋白质结构的不同组织层次:1、一级结构:多肽链共价主链的氨基酸顺序;、一级结构:多肽链共价主链的氨基酸顺序;2、二级结构:多肽链以氢键排列成沿一维方向的周期性结构的构、二级结构:多肽链以氢键排列成沿一维方向的周期性结构的构象,如纤维状蛋白质中的象,如纤维状蛋白质中的-螺旋和螺旋和-折叠片;折叠片;3、三级结构:多肽链以各次级键(非共价键)盘绕成具有特定走、三级结构:多肽链以各次级键(非共价键
9、)盘绕成具有特定走向的紧密球状构象;向的紧密球状构象;4、四级结构:寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互结合方、四级结构:寡聚蛋白质中各亚基之间在空间上的相互结合方式。式。第二节第二节氨基酸氨基酸一、氨基酸的通式结构:一、氨基酸的通式结构:常见有常见有20种氨基酸参与蛋白质组成。它们的结构模式是:种氨基酸参与蛋白质组成。它们的结构模式是:与羧基相邻的与羧基相邻的-碳(碳(C)上都有一个氨基,因此称为)上都有一个氨基,因此称为-氨基酸。氨基酸。-碳上碳上还连着一个还连着一个H和一个可变的侧链和一个可变的侧链R基,各种氨基酸的区别在于基,各种氨基酸的区别在于R基的不基的不同。同。必需氨基酸:必需氨
10、基酸:MetTrpLysValIleLeuPheThr“假设来借一两本书”二、氨基酸的分类二、氨基酸的分类(一)按(一)按R基的化学结构分:基的化学结构分:1、脂肪族氨基酸、脂肪族氨基酸1)含一氨基一羧基的中性氨基酸:)含一氨基一羧基的中性氨基酸:(1)甘氨酸(氨基乙酸):)甘氨酸(氨基乙酸):Gly(唯一含对称(唯一含对称C原子的氨基酸,不具旋光性)原子的氨基酸,不具旋光性)(2)丙氨酸()丙氨酸(-氨基丙酸):氨基丙酸):Ala(3)缬氨酸()缬氨酸(-氨基异戊酸):氨基异戊酸):Val(4)亮氨酸()亮氨酸(-氨基异己酸):氨基异己酸):Leu(5)异亮氨酸()异亮氨酸(-氨基氨基-甲基
11、戊酸):甲基戊酸):Ile2)含羟基氨基酸:)含羟基氨基酸:(6)丝氨酸()丝氨酸(-氨基氨基-羟基丙酸):羟基丙酸):Ser(7)苏氨酸()苏氨酸(-氨基氨基-羟基丁酸):羟基丁酸):ThrGlyAlaValLeuIleSerThr3)含硫氨基酸:)含硫氨基酸:(8)半胱氨酸()半胱氨酸(-氨基氨基-巯基丙酸):巯基丙酸):Cys常见胱氨酸型式常见胱氨酸型式(9)甲硫氨酸()甲硫氨酸(-氨基氨基-甲硫基丁酸):甲硫基丁酸):Met4)含酰氨基氨基酸:)含酰氨基氨基酸:(10)天冬酰氨:)天冬酰氨:Asn(11)谷氨酰氨:)谷氨酰氨:Gln5)含一氨基二羧基的酸性氨基酸:)含一氨基二羧基的酸性
12、氨基酸:(12)天冬氨酸()天冬氨酸(-氨基丁二酸):氨基丁二酸):Asp(13)谷氨酸()谷氨酸(-氨基戊二酸):氨基戊二酸):Glu6)含二氨基一羧基的碱性氨基酸:)含二氨基一羧基的碱性氨基酸:(14)赖氨酸()赖氨酸(、-二氨基己酸):二氨基己酸):Lys(15)精氨酸()精氨酸(-氨基氨基-胍基戊酸):胍基戊酸):ArgCysMetAsnGlnAspGluLysArg2、芳香族氨基酸:、芳香族氨基酸:(16)苯丙氨酸()苯丙氨酸(-氨基氨基-苯基丙酸):苯基丙酸):Phe(17)酪氨酸()酪氨酸(-氨基氨基-对羟基苯基丙酸):对羟基苯基丙酸):Tyr3、杂环族氨基酸:、杂环族氨基酸:(
13、18)色氨酸()色氨酸(-氨基氨基-吲哚丙酸):吲哚丙酸):Trp(19)组氨酸()组氨酸(-氨基氨基-咪唑基丙酸):咪唑基丙酸):His(20)脯氨酸()脯氨酸(-吡咯烷基吡咯烷基-羧酸):羧酸):Pro无自由的无自由的-氨基,只有氨基,只有-亚氨。亚氨。(二)按(二)按R基的极性分:基的极性分:(1)非极性)非极性R基(脂肪烃侧链)的氨基酸:在水中的溶解度较小,如基(脂肪烃侧链)的氨基酸:在水中的溶解度较小,如(2)不带电荷的极性)不带电荷的极性R基(羟基、酰胺基、巯基)氨基酸:侧链含有不解基(羟基、酰胺基、巯基)氨基酸:侧链含有不解离的极性基,能与水形成氢键,如离的极性基,能与水形成氢键
14、,如(3)带正电荷的)带正电荷的R基(基(-氨基、胍基、咪唑基)氨基酸:碱性氨基酸,氨基、胍基、咪唑基)氨基酸:碱性氨基酸,如如(4)带负电荷的)带负电荷的R基(羧基)氨基酸:酸性氨基酸,如基(羧基)氨基酸:酸性氨基酸,如ProHisTrpTyrPhe二、氨基酸的旋光性二、氨基酸的旋光性除除甘甘氨氨酸酸外外,其其余余的的-碳碳原原子子为为不不对对称称碳碳原原子子,其其结结合合的的四四个个不不同的取代基在空间的排列可有两种形式:同的取代基在空间的排列可有两种形式:L型和型和D型。型。L型:氨基在左边型:氨基在左边D型:氨基在右边型:氨基在右边D-氨基酸氨基酸L-氨基酸氨基酸它们互为光学异构体(它
15、们互为光学异构体(p.143,图,图3-14)。)。此外,苏氨酸、异亮氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸等还有一个不对此外,苏氨酸、异亮氨酸、羟脯氨酸和羟赖氨酸等还有一个不对称碳原子,所以可存在称碳原子,所以可存在4种光学异构体(种光学异构体(p.143,图,图3-15)。)。三、氨基酸的酸碱性质三、氨基酸的酸碱性质(一)氨基酸的兼性离子形式:(一)氨基酸的兼性离子形式:氨氨基基酸酸能能使使水水的的介介电电常常数数增增高高,这这是是因因为为氨氨基基酸酸在在晶晶体体和和水水中中主主要要以兼性离子(偶极离子)的形式存在:以兼性离子(偶极离子)的形式存在:偶极离子形式的氨基酸是强极性分子,这就增加了水的介电常
16、数。偶极离子形式的氨基酸是强极性分子,这就增加了水的介电常数。(二)氨基酸的两性解离:二)氨基酸的两性解离:酸与碱的关系:酸与碱的关系:HA(酸)(酸)A-(碱)(碱)+H+(质子)(质子)酸是质子(酸是质子(H+)的供体,碱是质子的受体。)的供体,碱是质子的受体。氨基酸在水中的偶极离子既起酸(质子供体)的作用,也起碱(质子氨基酸在水中的偶极离子既起酸(质子供体)的作用,也起碱(质子受体)的作用:受体)的作用:因此是一类两性电解质。因此是一类两性电解质。(三)氨基酸的等电点:(三)氨基酸的等电点:氨基酸的带电状况与溶液的氨基酸的带电状况与溶液的pH有关,改变有关,改变pH可使氨基酸带上正电荷或
17、可使氨基酸带上正电荷或负电荷,也可使其处于正负电荷数相等,即净电荷为零的兼性离子状态。负电荷,也可使其处于正负电荷数相等,即净电荷为零的兼性离子状态。这时的溶液这时的溶液pH值即为该氨基酸的等电点(值即为该氨基酸的等电点(pI)(见)(见p.131,图,图3-9)。)。四、氨基酸的化学反应四、氨基酸的化学反应(一)(一)-氨基参加的反应氨基参加的反应1、与亚硝酸反应:生成氮气、与亚硝酸反应:生成氮气可根据氮气体积,进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定可根据氮气体积,进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定(生成的氮气只有一半来自氨基酸)(生成的氮气只有一半来自氨基酸)2、与酰化试剂反应:氨基被酰基
18、化、与酰化试剂反应:氨基被酰基化酰化试剂可被用作氨基的保护剂酰化试剂可被用作氨基的保护剂3、烃基化反应:氨基中的、烃基化反应:氨基中的H原子被烃基取代原子被烃基取代可用来鉴定可用来鉴定N-末端氨基酸末端氨基酸4、形成西佛碱反应:氨基与醛类反应形成弱碱、形成西佛碱反应:氨基与醛类反应形成弱碱是某些酶促反应的中间产物(如转是某些酶促反应的中间产物(如转NH2反应)反应)(二)(二)-羧基参加的反应羧基参加的反应1、成盐和成酯反应:与碱作用生成盐;与醇反应生成酯、成盐和成酯反应:与碱作用生成盐;与醇反应生成酯2、成酰氯反应:在氨基被保护下,羧基与五氯化磷等作用生、成酰氯反应:在氨基被保护下,羧基与五
19、氯化磷等作用生成酰氯成酰氯可使羧基活化,易与另一氨基酸的氨基结合,在人工多肽合成中使用。可使羧基活化,易与另一氨基酸的氨基结合,在人工多肽合成中使用。3、脱羧反应:在氨基酸脱羧酶作用下,放出、脱羧反应:在氨基酸脱羧酶作用下,放出CO2而生成相应的一级胺而生成相应的一级胺(三)(三)-氨基和氨基和-羧基共同参加的反应羧基共同参加的反应1、与茚三酮反应:在弱酸中与茚三酮共热,引起脱氧、脱、与茚三酮反应:在弱酸中与茚三酮共热,引起脱氧、脱羧反应,最后茚三酮再与产生的羧反应,最后茚三酮再与产生的NH3和还原茚三酮作用和还原茚三酮作用生成紫色物质生成紫色物质可定性或定量测定各种氨基酸。脯氨酸和羟脯氨酸反
20、应可定性或定量测定各种氨基酸。脯氨酸和羟脯氨酸反应生成黄色物质生成黄色物质2、成肽反应:氨基酸与氨基酸之间的氨基与羧基可缩合成、成肽反应:氨基酸与氨基酸之间的氨基与羧基可缩合成肽,形成肽键肽,形成肽键第三节第三节蛋白质的共价结构蛋白质的共价结构一、肽和肽键结构一、肽和肽键结构蛋白质中氨基酸以共价键连接的两种方式:蛋白质中氨基酸以共价键连接的两种方式:(1)肽键:)肽键:形成蛋白质的一级结构形成蛋白质的一级结构(2)二硫键:)二硫键:两个半胱氨酸残基的侧链之间形成,两个半胱氨酸残基的侧链之间形成,分链间二硫键和链内二硫键,形成分链间二硫键和链内二硫键,形成二、三级结构。二、三级结构。2H-OOC
21、CHCH2SH+NH3HSCH2CH-OOC+NH3-OOCCHCH2SSCH2CH-OOC+NH3+NH3二硫键胱氨酸1)肽链的结构特点是:)肽链的结构特点是:(1)肽链中的骨干是)肽链中的骨干是单位规则地重复排列,称单位规则地重复排列,称之为共价主链:之为共价主链:(2)每个肽键的形成都丢失一个水分子,故肽键中的氨基酸称氨基酸)每个肽键的形成都丢失一个水分子,故肽键中的氨基酸称氨基酸残基。残基。(3)各种肽链的主链结构一样,但侧链)各种肽链的主链结构一样,但侧链R基即氨基酸残基的顺序不同。基即氨基酸残基的顺序不同。(4)一条多肽链通常在一端含有一个游离的末端氨基,称)一条多肽链通常在一端含
22、有一个游离的末端氨基,称N端;另一端端;另一端含一个游离的末端羧基,称含一个游离的末端羧基,称C端。端。2)肽的命名:从)肽的命名:从N端氨基酸开始,称某氨基酰某氨基酰端氨基酸开始,称某氨基酰某氨基酰.某氨基酸,如简写:某氨基酸,如简写:Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu。3)肽键的平面结构:)肽键的平面结构:顺式构型中的两个顺式构型中的两个C彼此接近,引起彼此接近,引起各各R基之间的空间位基之间的空间位阻,造成结构不稳;阻,造成结构不稳;反式构型中两者相反式构型中两者相距较远,结构比较稳距较远,结构比较稳定。肽链中的肽键全定。肽链中的肽键全是反式构型。是反式构型。4)肽键共振()肽键共振
23、(p.164,图,图4-2):):肽键是一种酰胺键,通常在羰基碳和酰胺氮之间是单键,这样肽链主链肽键是一种酰胺键,通常在羰基碳和酰胺氮之间是单键,这样肽链主链上的上的3种键(种键(N-C键,键,C-C键,键,C-N肽键)都是单键,所以原则上多肽主肽键)都是单键,所以原则上多肽主链上的任何共价键都可发生旋转。链上的任何共价键都可发生旋转。但但在在酰酰胺胺氮氮和和羰羰基基氧氧之之间间会会发发生生共共振振相相互互作作用用,其其结结果果表表现现两两种种极极端端形形式:式:一是一是C和和O之间有一个之间有一个键和一个键和一个键连接,而酰胺键连接,而酰胺N上留有一个孤电子上留有一个孤电子对,这种结构允许对
24、,这种结构允许C-N键自由旋转(键自由旋转(A););二是二是C和和N原子参与原子参与键的形成,在羰基键的形成,在羰基O上留下一个孤上留下一个孤e-对,带负电荷,对,带负电荷,酰酰胺胺N带带正正电电荷荷,这这样样C-N键键就就成成为为一一个个双双键键,阻阻绕绕C-N键键的的自自由由旋旋转(转(B)。)。肽键共振的结果:肽键共振的结果:(1)阻绕肽键)阻绕肽键C-N的自由旋转,只保留的自由旋转,只保留N-C键和键和C-C键的键的旋转;旋转;(2)组成肽基的)组成肽基的4个原子和个原子和2个相邻的个相邻的C原子倾向于共平原子倾向于共平面,形成多肽主链的酰胺平面。面,形成多肽主链的酰胺平面。二、肽的
25、物理和化学性质二、肽的物理和化学性质1、物理性质、物理性质在水溶液中以偶极离子存在,这决定与游离末端在水溶液中以偶极离子存在,这决定与游离末端-NH2,-COOH以以及及酸酸性性和和碱碱性性氨氨基基酸酸侧侧链链R基基团团上上可可解解离离的的功功能能团团。肽肽键键中中的的亚亚氨氨基不解离。基不解离。2、化学反应、化学反应(1)游游离离的的-NH2和和-COOH及及R基基团团可可发发生生与与氨氨基基酸酸中中相相应应的的基基团团类类似的似的反应;反应;(2)N末端的氨基酸残基也能与茚三酮发生定量呈色反应;末端的氨基酸残基也能与茚三酮发生定量呈色反应;(3)双缩脲反应为肽和蛋白质所特有、而氨基酸所没有
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