蛋白质和核酸 .ppt
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1、蛋白质和核酸1现在学习的是第1页,共40页 第十四章第十四章 蛋白质和氨基酸蛋白质和氨基酸 第一节第一节 氨基酸氨基酸一、一、-氨基酸的结构、分类和命名氨基酸的结构、分类和命名氨基酸是羧酸分子中碳链上的氢原子被氨基取代后的生成物。氨基酸是羧酸分子中碳链上的氢原子被氨基取代后的生成物。分子中分子中含有含有氨基氨基和和羧基羧基两种官能团。两种官能团。氨基酸按分子中所含氨基酸按分子中所含NH2和和COOH的相对位置,可将其分的相对位置,可将其分为:为:在这些类氨基酸中,与人关系最为密切的是在这些类氨基酸中,与人关系最为密切的是-氨基酸氨基酸。它是。它是构成蛋白质的基本单元。构成蛋白质的基本单元。2现
2、在学习的是第2页,共40页在这20多种-氨基酸氨基酸中,有八种是人体所需要的中,有八种是人体所需要的必需必需氨基酸(即氨基酸(即人体本身不能合成的氨基酸)。它们是:人体本身不能合成的氨基酸)。它们是:这这20多种多种-氨基酸氨基酸又可分为:又可分为:1.中性氨基酸:中性氨基酸:3现在学习的是第3页,共40页2.碱性氨基酸:碱性氨基酸:分子中分子中NH2和和COOH的数目相等。如:的数目相等。如:分子中分子中NH2数目数目 COOH数目。数目。如:如:3.酸性氨基酸:酸性氨基酸:分子中分子中COOH数目数目 NH2 数目。数目。如:如:氨基酸的结构特点:氨基酸的结构特点:除甘氨酸外,所有的氨基酸
3、分子的除甘氨酸外,所有的氨基酸分子的-碳原子都具手性碳原子,碳原子都具手性碳原子,4现在学习的是第4页,共40页 蛋白质水解得到的氨基酸,其蛋白质水解得到的氨基酸,其构型均为构型均为L 型。型。因而因而都具有旋光性。都具有旋光性。其构型与甘油醛的关系是:其构型与甘油醛的关系是:氨基酸氨基酸构型的标记构型的标记通常采用通常采用D/L命名法;命名法;而分子中而分子中手性碳原子手性碳原子的标记的标记则采用则采用R/S命名法。命名法。绝大多数绝大多数-氨基酸的氨基酸的R/S构型为构型为 S 型。型。5现在学习的是第5页,共40页 二、二、-氨基酸的性质氨基酸的性质 -氨基酸为氨基酸为白色结晶固体白色结
4、晶固体,具有较高熔点,其熔点约为,具有较高熔点,其熔点约为200300,且大多数在熔化时分解。且大多数在熔化时分解。-氨基酸氨基酸易溶易溶于水,略溶于甲醇、乙醇,难溶于于水,略溶于甲醇、乙醇,难溶于乙醚、四氯化碳、苯等有机溶剂。除甘氨酸外乙醚、四氯化碳、苯等有机溶剂。除甘氨酸外-氨基酸都含有手性碳原氨基酸都含有手性碳原子,因此具有旋光性。子,因此具有旋光性。-氨基酸具有氨基酸具有较高较高的熔点的熔点因其以内盐的形式存在。因其以内盐的形式存在。1、两性性质和等电点、两性性质和等电点 氨基酸既含有氨基,可接受氨基酸既含有氨基,可接受H+,又含有羧基,可,又含有羧基,可电离出电离出H+,所以氨基酸具
5、有,所以氨基酸具有酸碱酸碱两性性质。通常情况下,氨基酸以两性离子的两性性质。通常情况下,氨基酸以两性离子的形式存在,氨基酸在溶液中存在下列平衡:,如下图所示:形式存在,氨基酸在溶液中存在下列平衡:,如下图所示:6现在学习的是第6页,共40页若调节溶液的若调节溶液的pH值,使值,使NH2和和COOH的离子化程度相等,即:的离子化程度相等,即:正负电荷数相等正负电荷数相等,氨基酸所带的净电荷为零,在电场中既不向阴极移动,氨基酸所带的净电荷为零,在电场中既不向阴极移动,也不向阳极移动,此时氨基酸所处溶液也不向阳极移动,此时氨基酸所处溶液pH值称之为该氨基酸的等电点,值称之为该氨基酸的等电点,以以pI
6、表示。氨基酸在等电点时主要以两性离子状态存在。表示。氨基酸在等电点时主要以两性离子状态存在。氨基酸在等电点时溶解度最小,易沉淀。氨基酸在不同氨基酸在等电点时溶解度最小,易沉淀。氨基酸在不同pH溶液中所带溶液中所带电荷不同,可用电泳法分离氨基酸。电荷不同,可用电泳法分离氨基酸。PH=PIPHPI7现在学习的是第7页,共40页练习练习1:丙氨酸(丙氨酸(PI=6.0)(1)在在PH=2时的电场中向何方移动?时的电场中向何方移动?(2)在水溶液中向电场中向何方移动?)在水溶液中向电场中向何方移动?练习练习2:色氨酸(色氨酸(PI=5.89)(1)在在PH=12时向电场中何方移动?时向电场中何方移动?
7、(2)在)在PH=1时向电场中何方移动?时向电场中何方移动?练习练习3:谷氨酸(谷氨酸(PI=3.22)溶于水后溶于水后(1)以何种离子形式存在?以何种离子形式存在?(2)向电场中何方移动?)向电场中何方移动?负,阳极阳极,阴极阴极,阳极8现在学习的是第8页,共40页2 2、与、与2 2,4-4-二硝基氟苯(二硝基氟苯(DNFBDNFB)反应)反应 在近中性和室温条件下,在近中性和室温条件下,-氨基酸中游离的氨基与氨基酸中游离的氨基与2 2,4-4-二硝二硝基氟苯反应,生成黄色的基氟苯反应,生成黄色的2 2,4 4二硝基苯氨基酸(简称二硝基苯氨基酸(简称DNP-DNP-氨基酸)氨基酸)利用色谱
8、法分离并与标准利用色谱法分离并与标准DNP-氨基酸比较,就可确定是哪一种氨氨基酸比较,就可确定是哪一种氨基酸。此法是由英国两次诺贝尔奖获得者桑格尔首先提出的,常用于基酸。此法是由英国两次诺贝尔奖获得者桑格尔首先提出的,常用于肽链的肽链的N-端分析。端分析。3、与亚硝酸反应、与亚硝酸反应 -氨基酸中游离的氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸,并放出氨基酸中游离的氨基可与亚硝酸反应生成羟基酸,并放出氮气,根据放出氮气的量可计算出氮气,根据放出氮气的量可计算出-氨基酸的含量。此法称为范斯氨基酸的含量。此法称为范斯莱克(莱克(Van SlykeVan Slyke)氨基测定法。脯氨酸不含游离的氨基除外。)氨基测
9、定法。脯氨酸不含游离的氨基除外。9现在学习的是第9页,共40页4、与甲醛的反应、与甲醛的反应 氨基酸分子中氨基与甲醛发生亲核加成反应,生成氨基酸分子中氨基与甲醛发生亲核加成反应,生成N,N-二羟甲基氨二羟甲基氨基酸,使氨基的碱性消失,可用标准碱滴定,测定氨基酸的含量。基酸,使氨基的碱性消失,可用标准碱滴定,测定氨基酸的含量。5、氧化脱氨反应、氧化脱氨反应-氨基酸中的氨基被氧化剂氧化,或在生物体内酶的作用下生成氨基酸中的氨基被氧化剂氧化,或在生物体内酶的作用下生成-亚氨基酸,然后经过水解、脱氨生成亚氨基酸,然后经过水解、脱氨生成-酮酸。酮酸。-酮酸是生物体内酮酸是生物体内代谢的重要物质。代谢的重
10、要物质。10现在学习的是第10页,共40页6、配位反应、配位反应氨基酸分子中的羧基可以与金属成盐,同时氨基氮上的未共用电子对氨基酸分子中的羧基可以与金属成盐,同时氨基氮上的未共用电子对可与某些金属形成配位键,生成稳定的配合物。例如氨基酸与铜离子可与某些金属形成配位键,生成稳定的配合物。例如氨基酸与铜离子生成蓝色结晶,可用于生成蓝色结晶,可用于分离或鉴定氨基酸分离或鉴定氨基酸。11现在学习的是第11页,共40页7、成肽反应、成肽反应一个氨基酸的羧基中的羟基与另一个氨基酸中的氨基脱水,生成一个氨基酸的羧基中的羟基与另一个氨基酸中的氨基脱水,生成含有酰胺键的化合物。由两个氨基酸分子脱水形成的肽叫二肽
11、,含有酰胺键的化合物。由两个氨基酸分子脱水形成的肽叫二肽,由三个氨基酸分子脱水形成的肽叫三肽,由多个氨基酸分子脱水由三个氨基酸分子脱水形成的肽叫三肽,由多个氨基酸分子脱水形成的肽叫多肽。例如形成的肽叫多肽。例如12现在学习的是第12页,共40页多肽的书写是将含有游离氨基的一端写在左边,叫多肽的书写是将含有游离氨基的一端写在左边,叫N-端端;含有游离;含有游离羧基的一端写在右边,羧基的一端写在右边,C-端端。例如:。例如:多肽的命名是以多肽的命名是以C-端的端的 氨基酸为母体,在母体氨基酸名称前按氨氨基酸为母体,在母体氨基酸名称前按氨基酸的排列顺序从基酸的排列顺序从N-端开始,依次加上氨基酸残基
12、相应的酰基名称。端开始,依次加上氨基酸残基相应的酰基名称。例如:例如:13现在学习的是第13页,共40页练习练习1:一个五肽分子部分水解得到:一个五肽分子部分水解得到3个三肽,即谷个三肽,即谷-精精-甘,甘甘,甘-谷谷-精,精,精精-甘甘-苯丙,经苯丙,经N-端分析发现端分析发现N-端为甘氨酸。请写出该五肽中氨基端为甘氨酸。请写出该五肽中氨基酸的连接顺序。酸的连接顺序。谷谷-精精-甘甘甘甘-谷谷-精精精精-甘甘-苯丙苯丙甘甘-谷谷-精精-甘甘-苯丙苯丙14现在学习的是第14页,共40页8、与茚三酮的反应、与茚三酮的反应-氨基酸在弱酸溶液中与水合茚三酮共热,经氧化、脱氨、氨基酸在弱酸溶液中与水合
13、茚三酮共热,经氧化、脱氨、脱羧、缩合等反应,生成醛,放出二氧化碳,同时生成脱羧、缩合等反应,生成醛,放出二氧化碳,同时生成蓝紫色蓝紫色物质。此反应较复杂,其反应式简单表示如下:物质。此反应较复杂,其反应式简单表示如下:凡含有游离氨基的凡含有游离氨基的-氨基酸都有此反应,氨基酸都有此反应,-、-氨基酸无此氨基酸无此反应,该反应用于反应,该反应用于-氨基酸(脯氨酸除外)的定性和定量分析。氨基酸(脯氨酸除外)的定性和定量分析。15现在学习的是第15页,共40页练习练习:鉴别下列化合物:鉴别下列化合物16现在学习的是第16页,共40页第二节第二节 蛋蛋白质白质一、蛋白质的分类一、蛋白质的分类 蛋白质的
14、种类很多,常根据其组成、性质、生理功能和来源蛋白质的种类很多,常根据其组成、性质、生理功能和来源分类。分类。1、根据化学组成不同分类、根据化学组成不同分类(1)简单蛋白质:只有)简单蛋白质:只有 氨基酸组成的蛋白质。例如白蛋白、球氨基酸组成的蛋白质。例如白蛋白、球蛋白、谷蛋白等。蛋白、谷蛋白等。(2)结合蛋白:是由简单蛋白和非蛋白两部分组成。非蛋白部)结合蛋白:是由简单蛋白和非蛋白两部分组成。非蛋白部分称为辅基,作为辅基的有脂类、糖类、磷酸、色素、核酸、金分称为辅基,作为辅基的有脂类、糖类、磷酸、色素、核酸、金属离子等。它们与蛋白质结合分别组成脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、属离子等。它们与蛋白质结合
15、分别组成脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、色蛋白、核蛋白、金属蛋白等。色蛋白、核蛋白、金属蛋白等。2、根据溶解性不同分类、根据溶解性不同分类(1)白蛋白:不溶于水和稀盐酸,加热则凝固。例如血清蛋白、)白蛋白:不溶于水和稀盐酸,加热则凝固。例如血清蛋白、卵清蛋白等。卵清蛋白等。17现在学习的是第17页,共40页(2)球蛋白:不溶或微溶于水,可溶于)球蛋白:不溶或微溶于水,可溶于5 10 的稀的稀NaCl溶液。溶液。例如血清蛋白、大豆球蛋白等。例如血清蛋白、大豆球蛋白等。(3)醇溶蛋白:不溶于水,可溶于稀酸、稀碱溶液及)醇溶蛋白:不溶于水,可溶于稀酸、稀碱溶液及70 80 的醇的醇溶液。例如麦胶蛋白、玉米胶
16、蛋白等。溶液。例如麦胶蛋白、玉米胶蛋白等。(4)谷蛋白:不溶于水,可溶于稀酸、稀碱溶液。例如米、麦谷)谷蛋白:不溶于水,可溶于稀酸、稀碱溶液。例如米、麦谷蛋白等。蛋白等。(5)组蛋白:溶于水和稀酸,是一种能水解产生大量精氨酸和)组蛋白:溶于水和稀酸,是一种能水解产生大量精氨酸和赖氨酸的碱性蛋白质。例如胸腺组蛋白、胰腺组蛋白等。赖氨酸的碱性蛋白质。例如胸腺组蛋白、胰腺组蛋白等。(6)精蛋白:溶于水及稀酸,遇热不凝固,是一种摩尔质量小,主要精)精蛋白:溶于水及稀酸,遇热不凝固,是一种摩尔质量小,主要精氨酸组成的碱性蛋白质。例如鱼精蛋白。氨酸组成的碱性蛋白质。例如鱼精蛋白。(7)硬蛋白:不溶于溶于稀
17、酸、稀碱和稀盐溶液,但溶于强酸)硬蛋白:不溶于溶于稀酸、稀碱和稀盐溶液,但溶于强酸强碱。强碱。3、根据形状不同分类、根据形状不同分类(1)纤维状蛋白:又称结构蛋白。多呈丝状,多不溶于水,对)纤维状蛋白:又称结构蛋白。多呈丝状,多不溶于水,对蛋白质水解酶有较强的抵抗作用。蛋白质水解酶有较强的抵抗作用。(2)球状蛋白:呈球状或椭圆形,一般溶于水、稀酸、稀碱稀盐及乙醇)球状蛋白:呈球状或椭圆形,一般溶于水、稀酸、稀碱稀盐及乙醇溶液。如清蛋白、酪蛋白等。溶液。如清蛋白、酪蛋白等。18现在学习的是第18页,共40页4、根据生理功能不同分类、根据生理功能不同分类(1)活活性性蛋蛋白白:具具有有生生理理活活
18、性性。如如:酶酶、激激素素、抗抗体体、收收缩缩蛋蛋白白、运运输蛋白等输蛋白等(2)非非活活性性蛋蛋白白:担担任任生生物物的的保保护护或或支支持持作作用用,但但本本身身不不具具有有生生物物活活性的蛋白。如清蛋白、酪蛋白、角蛋白等性的蛋白。如清蛋白、酪蛋白、角蛋白等5、根据来源不同分类、根据来源不同分类 根据生物来源可分为植物蛋白、动物蛋白和微生物蛋白。微生物蛋白是根据生物来源可分为植物蛋白、动物蛋白和微生物蛋白。微生物蛋白是将一些非蛋白物质如烃类、醇类、纤维素类等,经微生物作用转化而成的将一些非蛋白物质如烃类、醇类、纤维素类等,经微生物作用转化而成的单株细胞蛋白,这是近十年来新开发的蛋白资源之一
19、。单株细胞蛋白,这是近十年来新开发的蛋白资源之一。19现在学习的是第19页,共40页二、蛋白质的结构二、蛋白质的结构 蛋白质是由许多蛋白质是由许多-氨基酸氨基酸通过肽键连接而成的生物高分子化合物,通过肽键连接而成的生物高分子化合物,结构复杂,为研究方便,通常将蛋白质的结构分为四级。结构复杂,为研究方便,通常将蛋白质的结构分为四级。1、蛋白质的一级结构:、蛋白质的一级结构:-氨基酸氨基酸按照一定的组成、一定的排列顺序按照一定的组成、一定的排列顺序通过肽键通过肽键连接而成的多肽链连接而成的多肽链称为蛋白质的一级结构。各种蛋白质的生理活性首先是由一级结构决定的,有称为蛋白质的一级结构。各种蛋白质的生
20、理活性首先是由一级结构决定的,有时改变一个氨基酸或化学键就会引起生理功能的巨大变化。时改变一个氨基酸或化学键就会引起生理功能的巨大变化。2、蛋白质的二级结构、蛋白质的二级结构 蛋白质的多肽链借助于蛋白质的多肽链借助于氢键氢键进行进行卷曲、盘旋或折叠卷曲、盘旋或折叠,形成特定的空间,形成特定的空间构象,称为蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构重要有两种形式,构象,称为蛋白质的二级结构。蛋白质的二级结构重要有两种形式,即即-螺旋和螺旋和-折叠片层结构。折叠片层结构。(1)-螺旋结构螺旋结构 多肽链绕中心轴线呈螺旋上升,每隔多肽链绕中心轴线呈螺旋上升,每隔3.6个氨基酸残基螺个氨基酸残基螺旋上升一圈,
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